1. Primaire structuur:

* Beschrijving: Dit is het eenvoudigste en meest fundamentele niveau van eiwitstructuur. Het is de lineaire volgorde van aminozuren in een polypeptideketen. Zie het als een reeks kralen, waarbij elke kraal een aminozuur vertegenwoordigt.

* Voorbeeld: De primaire structuur van insuline is een keten van 51 aminozuren, gerangschikt in een specifieke volgorde.

2. Secundaire structuur:

* Beschrijving: Dit structuurniveau beschrijft de lokale vouwing van de polypeptideketen in normale, herhaalde structuren. Twee hoofdtypen:

* alfa-helix: Een opgerolde structuur gestabiliseerd door waterstofbruggen tussen de backbone -atomen.

* Beta-sheet: Een platte, geplooide structuur gevormd door waterstofbruggen tussen aangrenzende polypeptideketens.

* Voorbeeld: De alfa-helix is gebruikelijk in keratine, een eiwit gevonden in haar en nagels, terwijl de bèta-sheet gebruikelijk is in zijde.

3. Tertiaire structuur:

* Beschrijving: Dit niveau beschrijft de algehele driedimensionale vorm van een enkele polypeptideketen. Het wordt bepaald door interacties tussen de zijketens van de aminozuren, waaronder:

* waterstofbinding

* ionische interacties

* Hydrofobe interacties

* Disulfide Bridges

* Voorbeeld: De tertiaire structuur van myoglobine, een eiwit dat zuurstof in spiercellen draagt, is een compacte, bolvormige vorm.

4. Quaternaire structuur:

* Beschrijving: Dit structuurniveau is alleen van toepassing op eiwitten die bestaan uit meerdere polypeptideketens (subeenheden). Het beschrijft hoe deze subeenheden interageren en samenstellen in een functioneel eiwitcomplex.

* Voorbeeld: Hemoglobine, het zuurstofdragende eiwit in rode bloedcellen, bestaat uit vier subeenheden die samenkomen om een functioneel eiwit te vormen.

Het is belangrijk op te merken dat deze structuren niet onafhankelijk van elkaar zijn. De primaire structuur bepaalt de secundaire structuur, die de tertiaire structuur beïnvloedt, enzovoort. Deze structuurniveaus werken samen om eiwitten hun specifieke functie te geven.