* Hydrofobe interacties: Niet -polaire zijketens clusteren samen in het interieur van het eiwit en vermijdt contact met water.

* Waterstofbindingen: Polaire zijketens vormen waterstofbruggen met elkaar of met watermoleculen.

* ionische interacties: Tegenstander geladen zijketens trekken elkaar aan.

* Disulfide -bruggen: Cysteïneresten kunnen covalente disulfidebindingen vormen, die de eiwitstructuur stabiliseren.

Voorbeelden van tertiaire eiwitstructuren:

* myoglobin: Een bolvormig eiwit dat zuurstof in spiercellen bindt.

* lysozyme: Een enzym dat bacteriële celwanden afbreekt.

* insuline: Een hormoon dat de bloedsuikerspiegel reguleert.

Het is belangrijk op te merken:

* Tertiaire structuur is cruciaal voor de functie van een eiwit. Door de specifieke vorm van een eiwit kan het op een precieze manier interageren met andere moleculen.

* De tertiaire structuur van een eiwit wordt vaak beschreven als een "vouw". Er zijn veel verschillende eiwitplooien, elk met een eigen unieke vorm en functie.

Samenvattend is de tertiaire eiwitstructuur de driedimensionale opstelling van een enkele polypeptideketen, bepaald door interacties tussen zijn aminozuurzijketens. Deze structuur is cruciaal voor de functie van het eiwit en wordt geïllustreerd door verschillende eiwitten zoals myoglobine, lysozyme en insuline.