Hier is een uitsplitsing:

* primaire structuur: De lineaire sequentie van aminozuren in de polypeptideketen.

* Secundaire structuur: Lokale vouwpatronen in de polypeptideketen, zoals alfa-helices en bèta-sheets.

* Tertiaire structuur: De algehele driedimensionale opstelling van de polypeptideketen, inclusief de interacties tussen verschillende secundaire structuurelementen. Deze interacties kunnen zijn:

* Waterstofbindingen: Tussen aminozuurzijketens en het polypeptide -ruggengraat.

* ionische bindingen: Tussen tegengesteld geladen aminozuur zijketens.

* Hydrofobe interacties: Tussen niet-polaire aminozuur zijketens, die samen van water samenkomen.

* Disulfide -bruggen: Covalente bindingen tussen cysteïneresten.

* Quaternaire structuur: De opstelling van meerdere polypeptideketens (subeenheden) in een functioneel eiwitcomplex.

De tertiaire structuur is cruciaal voor de functie van een eiwit. Het bepaalt de vorm van het eiwit, dat op zijn beurt zijn vermogen bepaalt om met andere moleculen te interageren en zijn biologische rol te vervullen.