* specificiteit: Enzymen zijn zeer specifiek, wat betekent dat ze alleen bepaalde reacties met bepaalde substraten katalyseren. Deze specificiteit komt voort uit de unieke vorm van de actieve plaats van het enzym, een klein gebied op het oppervlak van het enzym dat bindt aan het substraat. De actieve plaats wordt gevormd door de specifieke opstelling van aminozuren, de bouwstenen van eiwitten.

* katalytische activiteit: De actieve plaats van een enzym is ontworpen om te interageren met het substraat op een manier die de activeringsenergie van de reactie verlaagt, waardoor deze wordt versneld. Deze interactie omvat specifieke chemische bindingen en interacties tussen aminozuurresiduen in de actieve plaats en het substraatmolecuul.

* flexibiliteit en conformatie: Eiwitten hebben een hoge mate van flexibiliteit, waardoor ze enigszins van vorm kunnen veranderen in reactie op veranderingen in het milieu. Deze flexibiliteit is essentieel voor enzymen om aan hun substraten te binden, de chemische reactie te vergemakkelijken en vervolgens de producten vrij te geven.

Hoewel er enkele uitzonderingen zijn, zoals ribozymen (katalytische RNA -moleculen), zijn eiwitten de primaire klasse van moleculen die functioneren als enzymen. Dit komt door de veelzijdigheid en complexiteit van eiwitstructuren, waardoor een breed scala aan katalytische activiteiten en specificiteiten mogelijk is.

Hier is een eenvoudige analogie:stel je een slot en sleutel voor. Het slot vertegenwoordigt de actieve plaats van een enzym en de sleutel vertegenwoordigt het substraat. De specifieke vorm van de sleutel (substraat) past perfect in het slot (actieve plaats), waardoor de "reactie" kan plaatsvinden (de sleutel die het slot binnenkomt).

Eiwitten zijn ideaal voor deze rol vanwege hun vermogen om in te vouwen in ingewikkelde en zeer specifieke driedimensionale vormen.