De briljante natuurkundige Richard Feynman zei beroemd dat, in principe, biologie kan worden verklaard door het wiebelen en wiebelen van atomen te begrijpen. Voor de eerste keer, nieuw onderzoek van de Universiteit van Bristol, VK en de Universiteit van Waikoto, Nieuw-Zeeland legt uit hoe dit 'wiebelen en wiebelen' van de atomen in enzymen - de eiwitten die biologische reacties laten plaatsvinden - wordt 'gechoreografeerd' om ze bij een bepaalde temperatuur te laten werken. Enzymkatalyse is essentieel voor het leven, en dit onderzoek werpt licht op hoe enzymen zijn geëvolueerd en aangepast, waardoor organismen kunnen evolueren om bij verschillende temperaturen te leven.

Dit is de eerste studie die de dans van het enzym (in atomaire details) rechtstreeks koppelt aan de optimale temperatuur. Deze bevindingen bieden nieuwe inzichten in hoe de structuur van enzymen verband houdt met hun rol als katalysator en, belangrijker nog, zou een route kunnen bieden voor het ontwerpen van betere biokatalysatoren voor gebruik bij chemische reacties in industriële processen, zoals de productie van medicijnen. Het geeft ook aan waarom eiwitten door evolutie uiteindelijk de voorkeur kregen boven nucleïnezuren als katalysatoren in de biologie:eiwitten bieden veel meer vermogen om hun 'wiebelen en wiebelen' en hun reactie op chemische reacties te 'afstellen'.

Dr. Marc van der Kamp en professor Adrian Mulholland (Bristol) werkten samen met professor Vic Arcus (Waikoto, NZ) en collega's, om te ontdekken hoe het 'wiebelen en wiebelen', of de dynamiek van enzymen wordt 'afgestemd' tijdens de reactie die ze katalyseren. Als resultaat, de warmtecapaciteit van enzymen verandert tijdens de reactie, en het is de grootte van deze verandering die de kritische factor is bij het bepalen van de temperatuur waarbij het enzym het beste werkt.

Dus wat zorgt ervoor dat de warmtecapaciteit van een enzym tijdens de reactie verandert? En hoe is dit anders in verschillende enzymen, zodat hun katalytische activiteiten zijn afgestemd op het organisme en de temperatuur van de omgeving waarin ze leven?

Dr. Van der Kamp zei:"Onze computersimulaties van het 'wiebelen en schudden' van enzymen in verschillende stadia van de reactie vertellen ons hoe deze structurele fluctuaties aanleiding geven tot het verschil in warmtecapaciteit, en kan daardoor de optimale temperatuur van een enzym voorspellen. Ons werk toonde aan dat we dit nauwkeurig kunnen doen voor twee totaal verschillende enzymen, door te vergelijken met experimentele gegevens.

"Wat fascinerend is om te zien, is dat de hele enzymstructuur belangrijk is:de 'dans' verandert niet alleen dicht bij waar de chemische reactie plaatsvindt, maar ook in delen die veel verder weg liggen. Dit heeft gevolgen voor de evolutie:de combinatie van de enzymstructuur en de reactie die het enzym katalyseert, zal zijn optimale werktemperatuur bepalen. Een subtiele verandering in structuur kan de 'dans' veranderen."

Het werk helpt verklaren hoe organismen kunnen evolueren om bij verschillende temperaturen te leven, en geeft aan waarom eiwitten door evolutie uiteindelijk de voorkeur kregen boven nucleïnezuren als katalysatoren in de biologie:eiwitten bieden veel meer vermogen om hun 'wiebelen en wiebelen' en hun reactie op chemische reacties te 'afstellen'.

Enzymen hebben een optimale temperatuur waarbij ze het meest katalytisch actief zijn. Boven die temperatuur ze worden minder actief. De uitleg van het leerboek is dat enzymen zich ontvouwen (hun functionele vorm verliezen), maar dit klopt niet. In plaats daarvan, een fysieke basiseigenschap - de warmtecapaciteit - verklaart en voorspelt de temperatuurafhankelijkheid van enzymen. De warmtecapaciteit verandert tijdens de reactie en wordt 'afgestemd' om de optimale temperatuur te geven.