Jupiterimages/Photos.com/Getty Images

De reacties die het leven in stand houden

Biologische processen zijn afhankelijk van een gestage stroom van energie en de productie van specifieke moleculen. Voor de meeste reacties is de energie die nodig is om de reactanten bij elkaar te brengen – bekend als activeringsenergie – vaak te hoog om spontaan te kunnen optreden. Enzymen verlagen deze barrière, waardoor reacties kunnen verlopen met een snelheid die compatibel is met het leven.

De dubbele rol van warmte

Bij gematigde temperaturen kan verhoogde kinetische energie de enzymactiviteit versnellen. Wanneer de temperatuur echter boven het optimale bereik van een enzym stijgt, wordt de delicate driedimensionale vouw die de actieve plaats definieert aangetast, wat leidt tot verminderde katalytische efficiëntie.

Denaturatie:de structurele ineenstorting

Door warmte geïnduceerde denaturatie verstoort de niet-covalente interacties die de tertiaire structuur van een enzym bij elkaar houden. Hoewel de eiwitketen intact blijft, verandert de vorm ervan in de meeste gevallen onomkeerbaar, waardoor een goede substraatbinding wordt verhinderd.

Impact op substraatbinding

Enzymen vertonen een voortreffelijke specificiteit en herkennen alleen bepaalde substraten. Wanneer het enzym of het substraat gedenatureerd raakt, gaat de aansluiting tussen de twee verloren, waardoor de reactie wordt stopgezet. Dit principe verklaart waarom koken eiwitten denatureert, waardoor ze gemakkelijker verteerbaar worden.