Andy Sotiriou/Photodisc/Getty Images

Enzymen versnellen specifieke chemische reacties, maar velen hebben een cofactor nodig – een niet-eiwition of molecuul – om hun functie uit te voeren. Wanneer een cofactor ontbreekt, verliest het enzym zijn katalytische vermogen, waardoor de reactie ineffectief wordt.

Functie

Een cofactor is een essentiële niet-eiwitcomponent die een enzym in staat stelt zijn reactie te katalyseren. Het verwijderen van de cofactor stopt de activiteit van het enzym. Koolzuuranhydrase in menselijk bloed zet bijvoorbeeld water en kooldioxide om in koolzuur; het vereist een zinkion om water te binden en de reactie te vergemakkelijken. Zonder zink wordt koolzuuranhydrase inactief.

Typen

Cofactoren zijn er in twee hoofdvariëteiten:

• Metaalionen zoals ijzer, magnesium en zink.
• Kleine organische moleculen zoals vitamine B12, die vaak als co-enzymen fungeren.

Veel vitamines dienen als cofactoren of voorlopers van enzymen. Sommige cofactoren zijn stevig gebonden en worden een integraal onderdeel van het enzym, ook wel prothetische groepen genoemd, terwijl andere losjes binden.

Mechanisme

De rol van een cofactor hangt af van het katalytische mechanisme van het enzym. Bij koolzuuranhydrase zit het zinkion in de kloof van de actieve plaats en trekt het een watermolecuul aan. De positieve lading stabiliseert de vorming van een hydroxide-ion, dat vervolgens koolstofdioxide aanvalt om koolzuur te vormen. Door het verlies van een waterstofion uit water mogelijk te maken, stuurt zink de reactie direct aan.

Toepassingen

Het opzettelijk verwijderen van een cofactor is een gebruikelijke strategie om ongewenste enzymatische activiteit te remmen. In de moleculaire biologie chelaat EDTA magnesiumionen, waardoor DNases inactief worden en het geëxtraheerde DNA wordt beschermd. Op dezelfde manier richten veel antibiotica zich op bacteriële enzymen door essentiële metaalcofactoren te binden of te verdringen.