Enzymen zijn biologische katalysatoren die chemische reacties versnellen zonder tijdens het proces te worden geconsumeerd. Ze bereiken deze opmerkelijke prestatie door de activeringsenergie van de reactie te verlagen, wat de minimale energie is die nodig is om de reactie te laten optreden. Hier is hoe ze het doen:

1. Substraatbinding:

* Enzymen hebben een specifieke driedimensionale vorm genaamd de actieve site. Deze site is complementair aan de vorm van het molecuul waar ze op werken, het substraat genoemd.

* Het enzym bindt aan het substraat door zwakke interacties (waterstofbruggen, elektrostatische interacties, van der Waals-krachten) die een enzym-substraatcomplex vormen. Deze binding brengt de substraatmoleculen in de juiste oriëntatie voor de reactie.

2. Activeringsenergie verlagen:

* De actieve enzymactieve site creëert een micro -omgeving die gunstig is voor de reactie om verder te gaan. Het kan dit op verschillende manieren doen:

* Stabilisatie van de overgangstoestand: Het enzym interageert met het substraat op een manier die de vorming van de overgangstoestand vergemakkelijkt, een energierijke, onstabiel tussenliggende tussenproduct dat moet worden gevormd om de reactie te verlopen.

* Alternatieve reactieroutes bieden: Enzymen kunnen soms alternatieve reactieroutes bieden die minder energie vereisen om de overgangstoestand te bereiken.

* Nabijheid en oriëntatie: Door de substraten te binden, brengt het enzym ze samen in de juiste oriëntatie voor de reactie. Dit verhoogt de kans op succesvolle botsingen tussen de moleculen.

3. Productvorming en release:

* Zodra de reactie is voltooid, geeft het enzym het product (en) vrij en keert terug naar de oorspronkelijke toestand, klaar om te binden aan een ander substraatmolecuul.

Belangrijke factoren die de enzymkatalyse beïnvloeden:

* specificiteit: Elk enzym katalyseert meestal slechts één of enkele reacties, vanwege de specifieke vorm van de actieve plaats.

* Temperatuur en pH: Enzymen hebben een optimale temperatuur en pH -bereiken waarbij ze het meest efficiënt werken. Buiten deze bereiken neemt hun activiteit af.

* Cofactors en co -enzymen: Sommige enzymen vereisen niet-eiwitmoleculen genaamd cofactors of co-enzymen om te functioneren. Deze moleculen kunnen helpen bij bindingssubstraten, het faciliteren van de reactie of het dragen van elektronen.

Voorbeelden van enzymkatalyse:

* lactase: Breekt lactose (melksuiker) af in glucose en galactose.

* DNA -polymerase: Repliceert DNA en kopieert de genetische code.

* pepsin: Breekt eiwitten in de maag af.

Concluderend zijn enzymen zeer efficiënte katalysatoren die biochemische reacties versnellen door een lagere energiepad te bieden voor de reactie. Dit wordt bereikt door specifieke substraatbinding, stabilisatie van de overgangstoestand en optimalisatie van reactieomstandigheden binnen de actieve plaats.