* disulfide -bindingen zijn het sterkste type binding dat betrokken is bij de eiwitstructuur. Het zijn covalente bindingen gevormd tussen de zwavelatomen van cysteïneresten. Deze bindingen zijn zeer stabiel en vereisen aanzienlijke energie om te breken.

* Waterstofbindingen zijn zwakker dan disulfidebindingen, maar nog steeds belangrijk voor eiwitstructuur. Ze vormen zich tussen poolgroepen in het eiwit.

* Hydrofobe interacties zijn het zwakste type binding dat betrokken is bij eiwitstructuur. Ze komen voort uit de neiging van niet -polaire zijketens om samen te clusteren, waardoor contact met water wordt vermeden.

* ionische bindingen zijn sterker dan hydrofobe interacties maar zwakker dan waterstofbruggen. Ze vormen zich tussen tegengesteld geladen aminozuurzijketens.

Samenvattend:

Wanneer een enzym wordt verwarmd, breken de zwakste bindingen (hydrofobe interacties) eerst. Naarmate de temperatuur toeneemt, breken waterstofbindingen en ionische bindingen de sterkste binding (disulfidebindingen) breken. Dit proces wordt denaturation genoemd , waarbij het enzym zijn driedimensionale structuur en zijn functie verliest.