Wetenschap
CphA1-structuur en activiteit. een Schematisch diagram van de biosynthetische reacties gekatalyseerd door de G- en M-domeinen van CphA1. b De algemene structuur van tetrameer CphA1 van Synechocystis sp. UTEX2470 (Zo CphA1, VOB-code 7LG5). ATP-moleculen markeren de posities van de actieve plaatsen van het G (oranje) en M (groen) domein. Het N-domein is blauw gekleurd. c Cyanophycine-biosyntheseplots en snelheidsvergelijking van synthese door Su CphA1 en Tm CphA1 met en zonder primer. Tm CphA1 is volledig inactief in afwezigheid van primer. n = 4 onafhankelijke experimenten. Gegevens worden gepresenteerd als individuele metingen en gemiddelde waarde, foutbalken vertegenwoordigen SD-waarden. d Activiteitsniveaus van Tm CphA1 in aanwezigheid van verschillende cyanophycine-primers:1mer (β-Asp-Arg)1 , 1.5meer (β-Asp-Arg)-Asp, 2meer (β-Asp-Arg)2 , 3mer (β-Asp-Arg)3 , 4mer (β-Asp-Arg)4 . n = 4 onafhankelijke experimenten. Gegevens worden gepresenteerd als individuele metingen en gemiddelde waarde, foutbalken vertegenwoordigen SD-waarden. Krediet:Natuurcommunicatie (2022). DOI:10.1038/s41467-022-31542-7
Blauwgroene algen (ook bekend als cyanobacteriën) hebben een superkracht die hen waarschijnlijk helpt om zeer succesvol te zijn als indringers van waterwegen. Ze hebben een buitengewoon vermogen om energie en stikstof in hun cellen op te slaan voor tijden van nood. Maar hoe ze dat precies doen, blijft slechts gedeeltelijk begrepen.
Nu hebben onderzoekers van de McGill University en hun medewerkers aan de ETH Zürich een intrigerend tot nu toe onbekend vermogen ontdekt van de enzymen (bekend als cyanophycinesynthetasen) die actief zijn bij het creëren van deze voedselreserves. Hun bevindingen, beschreven in een recent artikel in Nature Communications , zijn niet alleen wetenschappelijk verrassend, maar brengen ons een stap dichter bij het gebruik van deze milieuvriendelijke polymeren voor alles, van verband tot biologisch afbreekbare antiscalants tot dierlijk voedsel.
Enzymen zoals cyanophycinesynthetasen (polymerase-enzymen genoemd omdat ze lange ketens van polymeren synthetiseren) vereisen meestal primers in de vorm van korte "startketens" om te beginnen met het samenstellen van de lange ketens. Polymerasen fungeren als katalysatoren voor een breed scala aan biologische functies, van het op gang brengen van het proces van RNA- en DNA-replicatie tot het omzetten van glucose in glycogeen als een manier om energie op te slaan voor later gebruik. Van cyanophycinesynthetasen van veel verschillende cyanobacteriën werd gedacht dat ze primers nodig hadden zoals alle andere polymerasen, maar toen ontdekten de onderzoekers iets nieuws.
"We werkten met verschillende cyanophycinesynthetasen en ontdekten dat een van hen geen primer hoefde te krijgen", zegt hoofdauteur Itai Sharon, een McGill Ph.D. student Biochemie. "Na drie jaar experimenten, in een poging om erachter te komen waarom niet, ontdekten we dat deze cyanophycinesynthetase een verborgen reactiecentrum in zich had dat bindingen tussen aminozuren splitst, in plaats van aminozuren te koppelen, wat de belangrijkste taak van deze polymerase is."
In tegenstelling tot alle bekende polymerasen
De onderzoekers ontdekten dat cyanophycinesynthetase langzaam extreem kleine aantallen lange cyanophycine-polymeren kon maken in afwezigheid van primer, die het nieuw ontdekte reactiecentrum in vele korte ketens splitst die vervolgens worden gebruikt als primers voor snelle polymerisatie.
"We noemen cyanophycinesynthetase een 'Zwitsers zakmesenzym', zegt Martin Schmeing, corresponderend auteur en directeur van het McGill Centre de recherche en biologie structurale. , zelfvoorzienende polymerisatiemachine."
"Wat het nog specialer maakt, is dat deze polymerasen al tientallen jaren en decennia door veel onderzoekers zijn bestudeerd. Niemand, ook wij niet, was dit eerder opgevallen." + Verder verkennen
Wetenschap © https://nl.scienceaq.com