De genetische context in bacteriële genomen en screening op potentiële substraten kan helpen bij het identificeren van de biochemische functies van bacteriële enzymen. De Gram-negatieve, strikt anaërobe bacterie Veillonella ratti bezit een genencluster dat verband lijkt te houden met het L-fucose-metabolisme en een vermeend dihydrodipicolinaatsynthase DHDPS/NAL-eiwit (FucH) bevat. Hier, screening van een bibliotheek van 2-keto-3-deoxysuikerzuren met dit eiwit en de biochemische karakterisering van naburige genen onthulde dat dit gencluster codeert voor enzymen in een voorheen onbekende "Route I" niet-fosforylerende L-fucose-route.

Eerdere studies van andere aldolasen in de DHDPS/NAL-eiwitsuperfamilie gebruikten slechts een beperkt aantal verbindingen, en de hier gerapporteerde benadering maakte opheldering mogelijk van de substraatspecificiteiten en stereochemische selectiviteiten van deze aldolasen en de vergelijking ervan met die van FucH. Volgens de aldol-splitsingsreactie, de aldolasen waren specifiek voor (R)- en (S)-stereospecifieke groepen op de C4-positie van 2-keto-3-deoxysuikerzuur, maar had geen structurele specificiteit of voorkeur voor de methylgroepen op de C5- en C6-posities, respectievelijk.

Deze indeling kwam overeen met de (Re)- of (Si)-gezichtsselectiviteit van het pyruvaat-enamine op de (glycer)aldehydecarbonyl in de aldol-condensatiereactie. Deze eigenschappen worden gewoonlijk bepaald door of een serine- of threonineresidu op de equivalente positie dicht bij de actieve plaats(en) is gepositioneerd, en plaatsgerichte mutagenese die de C4-OH-voorkeur aanzienlijk wijzigde en de selectieve vorming van een diastereomeer. We stellen voor dat substraatspecificiteit van 2-keto-3-deoxysuikerzuuraldolases convergerend werd verkregen tijdens de evolutie en rapporteren de ontdekking van een andere L-2-keto-3-deoxyfuconaataldolase die betrokken is bij dezelfde niet-fosforylerende L-fucose-route in Campylobacter jejuni .