Wetenschap
Protonen worden tijdens de katalytische reactie van [NiFe]-hydrogenase overgedragen tussen de NiFe-actieve plaats en het omringende eiwit via de Cyt546- en Glu34-residuen. Krediet:Shun Hirota
Voor alle vooruitgang die de technologie in ons leven heeft geboekt, in veel gevallen staat het achter wat de natuur kan doen. Mieren kunnen 5000 keer hun gewicht dragen, en spinnenwebben zijn vijf keer sterker dan staal. Brandstofefficiëntie is niet anders. In een nieuwe stud in Internationale editie van Angewandte Chemie , onderzoekers van het Nara Institute of Science and Technology (NAIST) rapporteren nieuwe details over de protonoverdrachtsroute van nikkel-ijzer [NiFe]-hydrogenase met behulp van Fourier-transformatie-infraroodspectroscopie (FTIR). Deze overdracht is cruciaal voor het waterstofmetabolisme van micro-organismen, en de studie geeft wetenschappers een beter begrip van hoe ze de natuur kunnen nabootsen bij de constructie van nieuwe biobrandstofcellen.
Waterstofmetabolisme is een van de oudste vormen van energieproductie voor het leven en een van de meest intensief bestudeerde vanwege de betekenis ervan in de evolutie. Het heeft ook de aandacht getrokken omdat het een schone energiebron is. Onder de enzymen die verantwoordelijk zijn voor het waterstofmetabolisme, [NiFe]-hydrogenase is de meest voorkomende en oudste.
Er is veel bekend over het enzym. Het oxideert omkeerbaar waterstofatomen via zijn Ni-Fe actieve plaats, die is omgeven door specifieke aminozuren. Echter, merkt NAIST-professor Shun Hirota op, die de studie leidde, bepaalde fundamenten in de chemische reacties moeten worden begrepen voordat deze nanomachine wordt gebruikt om biobrandstoftechnologieën te ontwerpen.
"Hydride en proton coördineren met de Ni-Fe-site in de protonatie-deprotonatiecyclus, resulterend in vier hydrogenasetoestanden. Maar de protonoverdrachtsroute blijft onbekend, " hij zegt.
Een reden voor het gebrek aan duidelijkheid is het onvermogen om de rekfrequenties van verschillende waterstofbruggen op te lossen. In het nieuwe werk Het Hirota-team, in samenwerking met andere onderzoekers in Japan en China, loste dit probleem op door fotoconversies van drie hydrogenasetoestanden te observeren met FTIR-spectra.
Hydrogenase katalyseert de omkeerbare oxidatie van H2. Krediet:Shun Hirota
Duidelijke absorptiefrequenties onthulden dat een van de vier cysteïnes, cysteïne 546, samen met een ander aminozuur, glutaminezuur 34, en een geordend watermolecuul zijn cruciaal voor de overdracht. De wetenschappers gebruikten de nieuwe informatie om af te leiden hoe het zwavelmolecuul van cysteïne 546 en de zuurgroep in glutaminezuur 34 waterstofbruggen vormen om het waterstoftransport te reguleren.
"Onze resultaten laten zien dat cysteïne 546 een protondonor en -acceptor is in de [Ni-Fe]-hydrogenasecyclus. Ze laten ook zien hoe een waterstofbrug met een lage barrière voor glutaminezuur 34 wordt gevormd en gesplitst tijdens de katalytische cyclus, " merkt Hirota op.
Micro-organismen hebben zich aangepast aan een breder scala aan omgevingsomstandigheden dan mensen. Ze zijn te vinden in het comfortabele klimaat van onze slaapkamers tot de meest vijandige omgevingen op aarde. Dus, zien hoe de [Ni-Fe]-plaats van [Ni-Fe]-hydrogenase protonen optimaal overdraagt, biedt een paradigma voor onderzoekers die onder een groot aantal omstandigheden energiekatalysatoren met een hoog rendement willen maken.
"Het leven heeft miljarden jaren besteed aan het aanpassen aan energie. We geloven dat dit ons het beste model geeft voor energie-efficiëntie in de toekomst, ' zegt Hirota.
Wetenschap © https://nl.scienceaq.com