Staphylococcus aureus (stafylokok) is een belangrijke oorzaak van ziekenhuisinfecties en een toenemende bedreiging voor de volksgezondheid. Enzymen genaamd serine hydrolasen moduleren gastheer-pathogeen interacties, maar er is weinig bekend over deze enzymfamilie in stafylokok.

In samenwerking met onderzoekers van Stanford University, Jessica Sheldon, doctoraat, en Eric Skaar, doctoraat, gebruikte op activiteit gebaseerde eiwitprofilering om 10 voorheen niet-gekarakteriseerde staph-serinehydrolasen te identificeren.

Ze toonden aan dat een van deze enzymen, FphB, bevindt zich op het bacteriële oppervlak en heeft een verhoogde activiteit als reactie op gastheercelfactoren. Stafylokokbacteriën die het FphB-gen missen, groeiden in kweek, maar waren niet in staat om bepaalde weefsels in een muismodel te infecteren. Een selectieve chemische remmer van FphB verminderde de infectiviteit van stafylokok in vivo.

De bevindingen, gemeld in het juninummer van Natuur Chemische Biologie , tonen aan dat FphB een stafylokokvirulentiefactor is en suggereren dat het een levensvatbaar therapeutisch doelwit kan zijn voor stafylokokbesmettingen. De studie toont ook de kracht aan van functionele proteomics voor het identificeren van eiwitten die belangrijk zijn voor de biologie van pathogenen.