De substraatspecificiteit van een enzym wordt bepaald door de vorm en chemische eigenschappen van de actieve plaats. Deze site interageert met het substraat door een verscheidenheid aan interacties, zoals waterstofbinding, elektrostatische interacties en hydrofobe interacties.

Dit is wat waarschijnlijk zal bijdragen aan substraatspecificiteit :

* de aanwezigheid van een disulfidebinding in het enzym. Hoewel disulfidebindingen bijdragen aan de algehele structuur en stabiliteit van een eiwit, zijn ze niet direct betrokken bij het binden van het substraat.

Dit is de reden waarom andere factoren waarschijnlijk bijdragen aan substraatspecificiteit :

* De aminozuursequentie van de actieve plaats. De specifieke aminozuren die aanwezig zijn op de actieve plaats bepalen de vorm en chemische eigenschappen, die direct het substraat beïnvloeden dat het bindt.

* De driedimensionale structuur van de actieve site. De vorm van de actieve plaats moet de vorm van het substraat aanvullen om de juiste binding mogelijk te maken.

* de aanwezigheid van cofactors of co -enzymen. Deze moleculen kunnen helpen om de binding van het substraat aan de actieve plaats te vergemakkelijken of deel te nemen aan de katalytische reactie.

* De chemische omgeving van de actieve site. De aanwezigheid van polaire of niet -polaire groepen in de actieve plaats kan de binding van het substraat beïnvloeden.

Concluderend, hoewel disulfidebindingen belangrijk zijn voor de eiwitstructuur, zullen ze waarschijnlijk geen directe rol spelen bij het bepalen van de substraatspecificiteit. In plaats daarvan zijn andere factoren zoals de actieve site-sequentie, structuur en omgeving cruciaal voor interacties tussen enzym-substraat.