De chemische samenstellingen en configuratie van enzymen

Enzymen zijn biologische katalysatoren die bestaan uit eiwitten , en soms niet-eiwitcomponenten Cofactors genoemd.

Eiwitsamenstelling:

* aminozuren: Enzymen zijn ketens van aminozuren die aan elkaar zijn gekoppeld door peptidebindingen en vormen een complexe driedimensionale structuur. De volgorde van aminozuren bepaalt de specifieke functie van het enzym.

* primaire structuur: De lineaire volgorde van aminozuren.

* Secundaire structuur: De lokale vouwing van de polypeptideketen in a-helices en β-vellen.

* Tertiaire structuur: De algehele driedimensionale vorm van een enkele polypeptideketen.

* Quaternaire structuur: De opstelling van meerdere polypeptideketens (subeenheden) in een functioneel eiwit.

Cofactors:

* anorganische ionen: Dit kunnen metaalionen zijn (bijvoorbeeld ijzer, zink, koper) die helpen bij elektronenoverdracht of de structuur van het eiwit stabiliseren.

* organische moleculen: Dit kunnen co -enzymen zijn (bijv. NAD+, FAD) die fungeren als elektronendragers of deelnemen aan chemische reacties.

Actieve site:

* De sleutelregio: Een specifieke zak op het enzymoppervlak waar het substraat (het molecuul waarop het enzym werkt) bindt.

* specificiteit: De actieve plaats is ontworpen om te binden aan een specifiek substraat, waardoor het enzym een specifieke reactie kan katalyseren.

factoren die de enzymstructuur en functie wijzigen

* Temperatuur: Enzymen hebben een optimale temperatuur voor activiteit.

* Lage temperaturen: Vertraag enzymatische reacties.

* Hoge temperaturen: Kan het enzym denatureren, zijn structuur verstoren en het inactief maken.

* pH: Enzymen hebben een optimaal pH -bereik.

* Extreme pH: Kan de ionische interacties verstoren die de structuur van het enzym bij elkaar houden, wat leidt tot denaturatie.

* Substraatconcentratie: De toenemende substraatconcentratie zal de reactiesnelheid verhogen totdat de actieve plaatsen verzadigd zijn.

* Enzymconcentratie: De toenemende enzymconcentratie zal de reactiesnelheid direct verhogen.

* remmers: Moleculen die binden aan het enzym en de functie ervan verstoren:

* Competitieve remmers: Binden aan de actieve plaats, concurrerend met het substraat.

* Niet-competitieve remmers: Binden aan een andere plaats op het enzym, verandert de conformatie en vermindering van activiteit.

* Activators: Moleculen die binden aan het enzym en de activiteit ervan verbeteren.

* Post-translationele wijzigingen: Chemische modificaties die optreden na het eiwit is gesynthetiseerd, zoals fosforylering of glycosylatie, kunnen de structuur en activiteit van het enzym veranderen.

Samenvattend:

Enzymen zijn zeer specifieke katalysatoren met ingewikkelde structuren en hun activiteit is gevoelig voor factoren zoals temperatuur, pH en de aanwezigheid van remmers of activatoren. Het begrijpen van deze factoren is cruciaal om te begrijpen hoe enzymen functioneren in biologische systemen.