Hier is een uitsplitsing:

* Normaal hemoglobine A (HBA): Dit is het meest voorkomende type hemoglobine dat bij volwassenen wordt gevonden. Het bestaat uit twee Alpha Globin -ketens en twee bèta -globin -ketens. De bètaketens hebben een glutaminezuur aminozuur op de zesde positie.

* sikkelcel hemoglobine S (HBS): Deze variant heeft een valine Aminozuur op de zesde positie van de bèta -keten in plaats van glutaminezuur. Deze enkele aminozuurverandering wordt veroorzaakt door een puntmutatie in het bèta -globinegen.

Het elektroforetische verschil:

* glutaminezuur is negatief geladen bij fysiologische pH, waardoor HBA enigszins negatief geladen is.

* Valine is neutraal, waardoor HB's minder negatief geladen zijn dan HBA.

Dit verschil in lading zorgt ervoor dat HBS langzamer migreert dan HBA in een elektroforese gel. De HBS -moleculen hebben de neiging om samen te klonteren, waardoor lange, stijve polymeren worden gevormd. Deze polymeren verstoren de rode bloedcellen in een sikkelvorm, wat leidt tot de karakteristieke symptomen van sikkelcelanemie.

Samenvattend:

Het verschil in elektroforetisch patroon tussen HBA en HBS is te wijten aan de enkele aminozuursubstitutie in de bèta -globine -keten, die de algehele lading van het hemoglobinemolecuul verandert. Dit verschil in lading resulteert in HBS die langzamer migreert dan HBA in een elektroforese gel.