science >> Wetenschap >  >> Biologie

Aminozuren: functie, structuur, typen

Aminozuren zijn een van de vier belangrijkste macromoleculen van het leven, de andere zijn koolhydraten, lipiden en nucleïnezuren. Ze dienen voornamelijk als de monomere eenheden van eiwitten
. De 20 natuurlijk voorkomende aminozuren zijn te vinden in alle levende wezens, van bacteriën tot mensen.

Omdat aminozuren eiwitten en eiwitten voor het grootste deel van je lichaamsmassa voor hun rekening nemen, zijn deze zuren letterlijk de dingen waaruit mensen (en andere dieren) worden gemaakt.

Tekorten in een of meer aminozuren kunnen leiden tot onvolledige of slecht geconstrueerde weefsels en worden ook verondersteld een rol te spelen bij het ontstaan van sommige vormen van kanker.
Algemene informatie over aminozuren

Het menselijk lichaam is in staat om 10 van deze zuren te synthetiseren, maar de andere 10 moeten worden verkregen uit voedingsbronnen en worden daarom essentiële aminozuren genoemd. Deze worden soms aangeboden als essentiële aminozuursupplementen.

Aminozuren die het lichaam kan produceren worden niet-essentiële aminozuren genoemd,
een enigszins misleidende term omdat het lichaam ze eigenlijk wel nodig heeft.

Elk aminozuur heeft zowel een hoofdletter als een afkorting van drie letters en een afkorting van drie letters (bijvoorbeeld tyrosine
wordt zowel "tyr" als "Y" genoemd). Soms worden aminozuren gemodificeerd nadat ze al in eiwitten zijn opgenomen (een voorbeeld is hydroxylatie van proline).

Aminozuren zijn populair geworden in voedingssupplementen bij mensen die geïnteresseerd zijn in de algehele gezondheid en mensen die spiermassa willen opbouwen door een combinatie van krachttraining en voedingsinterventies.

  • Het eerste aminozuur dat werd geïdentificeerd, was asparagine, geïsoleerd uit aspergesap in 1806.

    De basisstructuur van aminozuren

    De universele structuur van alle aminozuren is een centraal koolstofatoom met een carboxylgroep, een aminogroep
    , een waterstofatoom
    en een < em> "R" zijketen
    die varieert van aminozuur tot daaraan gebonden aminozuur.

    De carboxylgroep
    bestaat uit een koolstofatoom dubbel gebonden aan een zuurstofatoom en ook gebonden aan een hydroxyl (-OH) groep. Het kan worden weergegeven als -CO (OH) en het is deze die deze verbindingen de aanduiding 'zuur' oplevert, omdat het waterstofatoom in de hydroxylcomponent gemakkelijk wordt gedoneerd, waarbij een -CO (O-) groep achterblijft.

    De 20 aminozuren die in de natuur worden gevonden, worden alfa-aminozuren genoemd omdat de amino (-NH2) -groep is verbonden met de alfakoolstof van het carbonzuur, dat is de koolstof naast de -CO ( OH) groep. Deze koolstof is ook de hierboven beschreven "centrale" koolstof.

    Aminozuren variëren in massa van 75 gram per mol (glycine) tot 204 gram per mol (tryptofaan), en zijn gemiddeld kleiner dan de suiker glucose ( 180 gram per mol).

    Als elk aminozuur met dezelfde frequentie in de natuur zou worden waargenomen, zou elk ongeveer 5 procent van de aminozuren in eiwitstructuren uitmaken (100 procent gedeeld door 20 aminozuren \u003d 5 procent per aminozuur).

    In werkelijkheid variëren deze frequenties van iets meer dan 1,2 procent (tryptofaan en cysteïne) tot iets minder dan 10 procent (leucine).
    Categorieën van aminozuren

    De "R" zijketens
    , of gewoon R-ketens, vallen in verschillende subcategorieën die zowel het biochemische gedrag van het aminozuur als geheel beschrijven en bepalen. Een veelgebruikt schema categoriseert aminozuren als hydrofobe
    , hydrofiele
    (of polaire
    ), geladen
    of amfipatische
    .

    Hydrofoob komt uit het Grieks voor 'watervreemd' en deze acht aminozuren zijn zo gelabeld omdat hun zijketens niet-polair zijn, wat betekent dat ze geen netto elektrostatische lading dragen of een asymmetrisch verdeelde lading. Als gevolg van deze eigenschap worden hydrofobe aminozuren meestal aangetroffen aan de binnenkant van eiwitten, "veilig" tegen water.

    Op dezelfde manier hebben de hydrofiele leeftijdsgroepen van deze zuren de neiging zich te verzamelen op de buitenoppervlakken van eiwitten. Geladen en amfipatische moleculen vertonen ondertussen hun eigen charmes en eigenaardigheden.

    Hieronder volgt een lijst met individuele aminozuren samen met enkele van hun onderscheidende kenmerken. Ze worden weergegeven in volgorde van hun afkortingen van één letter voor het gemak van verwijzing, maar als u ervoor kiest om de namen van de aminozuren te onthouden, moet u een willekeurig groeperingsschema of andere trucjes gebruiken die deze taak zo gemakkelijk mogelijk maken.
    Hydrofobe aminozuren

    Deze acht aminozuren zijn over het algemeen gegroepeerd en worden soms "niet-polair" genoemd in plaats van hydrofoob, hoewel ze in wezen hetzelfde betekenen. Ze nemen deel aan de binnenkant van eiwitten in van der Waals interacties
    , die lijken op covalente of ionische bindingen maar veel zwakker en meer voorbijgaand.

  • Alanine (ala of A): De op een na lichtste en het op een na meest voorkomende aminozuur.
  • Glycine (gly of G): heeft niet echt een volledige zijketen (de zijketen voor glycine is een enkele waterstof) en is daarom standaard geplaatst met andere niet-polaire verbindingen, maar wordt vaak gevonden in de buurt van het oppervlak van eiwitten en kan om deze reden aannemelijk "hydrofiel" worden gelabeld. aromatisch aminozuur
    , dat niets met zijn geur te maken heeft (aminozuren zijn reukloos) en in plaats daarvan de aanwezigheid van een fenylgroep (een zes-koolstofring met drie dubbele bindingen) aangeeft.
  • Isoleucine (ile of I): een isomeer van leucine met een enkele methylgroep (-CH3) bevestigd aan een ander koolstofatoom op de R-keten. (Isomeren hebben hetzelfde aantal en type atomen, maar verschillende ruimtelijke ordeningen.)
  • Leucine (leu of L): net als zijn isomeer is leucine een aminozuur met vertakte keten
    ( BCAA), een verwijzing naar de constructie van de R-ketting. Omdat de meeste dieren geen BCAA's kunnen synthetiseren, zijn dit twee van de essentiële aminozuren.
  • Methionine (met of M): een van de twee zwavelhoudende aminozuren, de andere cysteïne. Soms geclassificeerd als amfipatisch of zelfs polair, afhankelijk van de omgeving.
  • Proline (pro of P): de aminogroep van proline bestaat in een ring met vijf atomen in plaats van als een terminale -NH2-groep.
    < li> Valine (val of V): Nog een BCAA; equivalent aan een leucinemolecule met een uitgesneden methylgroep.

    Tryptofaan wordt soms in deze groep opgenomen, maar is eigenlijk amfipatisch.
    Hydrofiele aminozuren

    Deze aminozuren worden vaak "polair, maar niet geladen" genoemd. Ze bestrooien de buitenkant van eiwitten en kaatsen niet terug in aanwezigheid van water.

  • Cysteïne (cys of C): Bevat een zwavelatoom; is goed voor slechts 1,2 procent van de aminozuren in de natuur.
  • Histidine (zijn of H): Histidine bevat niet één maar twee -NH2-groepen, waardoor het een zeer veelzijdig aminozuur is dankzij het vermogen om- of ontlaad protonen (dwz waterstofatomen) op meerdere locaties. In sommige bronnen wordt histidine voornamelijk vermeld als amfipatisch.
  • Asparagine (asn of N): chemisch is dit asparaginezuur door een aminogroep die de zure waterstof van de carboxylgroep vervangt.
  • Glutamine (gln of Q): identiek aan glutaminezuur met een aminogroep die de zure waterstof van de carboxylgroep vervangt.
  • Serine (ser of S): De hydrofiele eigenschappen van serine zijn te wijten aan het feit dat het een hydroxylgroep bevat.
  • Threonine (thr of T): vergelijkbaar in structuur als een suiker genaamd threose, en erna genoemd.

    Geladen aminozuren

    Deze verbindingen gedragen zich sterk als hydrofiele (polaire) aminozuren doordat ze gemakkelijk in wisselwerking staan met water, maar ze hebben een netto lading van +1 of -1. Dit maakt ze zuren (protondonoren) of basen (protonenacceptoren) bij de pH of zuurgraad van het menselijk lichaam.

  • Asparaginezuur (asp of D): gedeprotoneerd bij fysiologische (lichaams) pH , waardoor het molecuul een negatieve lading krijgt. Ook aspartaat genoemd.
  • Glutaminezuur (glu of E): gedeprotoneerd bij fysiologische pH. Ook glutamaat genoemd.
  • Lysine (lys of K): een base en geprotoneerd bij fysiologische pH.
  • Arginine (arg of R): Ook een base en geprotoneerd bij fysiologische pH.

    Amfipatische aminozuren

    "Amfipatisch" vertaalt zich ruwweg in het "beide voelen" in het Grieks, en deze aminozuren kunnen functioneren als zowel niet-polair (hydrofoob) als polair (hydrofiel), bijna als een softbalspeler die geen superster-werper of slagman is maar bekwaam kan functioneren in beide rollen in een sport waarin de capaciteiten van de meeste spelers zeer gespecialiseerd zijn.

    Ze dragen geen netto lading, maar de verdeling van elektrische lading langs de R-ketens van deze aminozuren is duidelijk asymmetrisch.

  • Tyrosine (tyr of T): De hydroxylgroep kan zowel een waterstofbinding doneren als accepteren, dus tyrosine "werkt" soms hydrofiel.
  • Tryptofaan (try of W): het grootste aminozuur; een voorloper van de neurotransmitter serotonine
    (5-hydroxytryptamine).

    • Meer >

    Meer >

    Hoofdlijnen

    1. Soorten sporenvormende bacteriën
    2. Ideeën voor het maken van een 3-D DNA-standaard voor middelbare school
    3. Wat voert glycolyse uit?
    4. Cytokinese: wat is het? & Wat gebeurt er in planten en dierencellen?
    5. Relatie tussen DNA-basen Genen, eiwitten en eigenschappen
    6. Centrosoom: definitie, structuur en functie (met diagram)
    7. Welke soorten moleculen kunnen door het plasmamembraan passeren via eenvoudige diffusie?
    8. Zijn gelukkige mensen aardiger?
    9. Hoe de bacteriegroei in petrischalen te meten

    Wetenschap

    • Wetenschap © https://nl.scienceaq.com