Wetenschappers streven er nog steeds naar om de ingewikkelde details te begrijpen van de complexe eiwitmoleculen die essentiële biologische processen mogelijk maken. Deze moleculen, bekend als enzymen, fungeren als katalysatoren voor tal van biologische reacties. Zonder enzymen zouden de meeste van deze reacties niet snel genoeg optreden om het leven in stand te houden. Enzymen zijn ontworpen om binnen een specifieke omgeving te werken. Overmatige hitte, samen met verschillende andere aandoeningen, kan de enzymactiviteit ernstig schaden.
The Reactions of Life

Biologische reacties leveren de energie en gespecialiseerde moleculen die het leven van een organisme in stand houden. Alle reacties kunnen echter pas plaatsvinden als een bepaalde hoeveelheid energie de reactantmoleculen stimuleert. Deze energie staat bekend als de activeringsenergie van de reactie. De beschikbare energie in biologische omgevingen is vaak onvoldoende om een voldoende aantal reacties te stimuleren, maar enzymen compenseren deze tekortkoming. Door de manier te veranderen waarop reactantmoleculen met elkaar interageren, verlagen enzymen activeringsenergie en laten reacties veel sneller plaatsvinden.
Altered by Heat

Enzymen zijn gespecialiseerde eiwitmoleculen, wat betekent dat ze de basisstructuur van een eiwit: specifieke soorten aminozuren met elkaar verbonden in een bepaalde volgorde. Enzymen hebben in het algemeen complexe driedimensionale structuren die hun gedetailleerde functionele kenmerken bepalen. Als deze structuur verandert, wordt het enzym minder effectief in zijn rol van het verlagen van activeringsenergie. Een veel voorkomende bron van structurele verandering is warmte. Warme temperaturen hebben de neiging om de enzymatische activiteit te verhogen door de kinetische energie te verhogen die wordt geassocieerd met willekeurige moleculaire beweging, maar wanneer de temperatuur buitensporig wordt, ervaren enzymen structurele verslechtering die de enzymatische activiteit remt.
Molecules in Motion

De verstoring van een De zorgvuldig ontworpen structuur van het enzym staat bekend als denaturatie. Dit proces is vaak wenselijk: sommige voedseleiwitten zijn bijvoorbeeld gemakkelijker te verteren nadat ze gedenatureerd zijn door te koken. Hoge temperatuur is een veel voorkomende oorzaak van denaturatie. Naarmate de temperatuur stijgt, wordt willekeurige moleculaire beweging energieker. Uiteindelijk wordt moleculaire beweging zo energiek dat de moleculen de bindingen verstoren tussen de vele aminozuren die de natuurlijke structuur van het enzym bepalen. Het enzym wordt niet vernietigd, maar de essentiële structurele kenmerken zijn gewijzigd. In complexe eiwitten zoals enzymen is denaturatie bijna altijd onomkeerbaar.
Een enzym zonder substraat

Een intact reactantmolecuul of substraat dat zich aan een enzym hecht aan het begin van een enzymatische reactie is essentieel om te corrigeren werking van het enzym. Denaturatie van een substraat veroorzaakt structurele veranderingen die het moeilijk of onmogelijk maken om in de zeer specifieke structuur van het enzym te passen. Enzymen zijn zeer specifiek, wat betekent dat hun ingewikkelde structuren ervoor zorgen dat ze zich slechts aan één type molecuul of aan een groep nauw verwante moleculen kunnen hechten.