Bij biologische reacties werken enzymen net als katalysatoren, waardoor ze alternatieve routes bieden voor reacties en het totale proces versnellen. Een enzym werkt in een substraat en zijn vermogen om de reactiesnelheid te verhogen hangt af van hoe goed het bindt met het substraat. De constante van Michaelis, aangegeven met K M heeft dezelfde eenheden als substraatconcentratie en is gelijk aan de substraatconcentratie wanneer de reactiesnelheid de helft van de maximale waarde is.
De Michaelis-Menten-grafiek

De snelheid van een enzymgekatalyseerde reactie is een functie van substraatconcentratie. Om een plot voor een bepaalde reactie af te leiden, bereiden onderzoekers verschillende substraatmonsters in verschillende concentraties voor en registreren ze de snelheid van productvorming voor elk monster. Een grafiek van snelheid (V) versus concentratie ([S]) produceert een curve die snel klimt en afvlakt met de maximale snelheid, het punt waarop het enzym zo snel werkt als het kan. Dit wordt een verzadigingsplot of Michaelis-Menten-plot genoemd.

De vergelijking die de Michaelis-Menten-plot definieert is:

V \u003d (V _{max [S]) ÷ (K M + [S}).}

Op het punt waarop K _{M \u003d [S], vermindert deze vergelijking tot V \u003d V max ÷ 2, dus K M is gelijk aan de concentratie van het substraat wanneer de snelheid de helft van zijn maximale waarde is. Dit maakt het theoretisch mogelijk om K M uit de grafiek te lezen.
Het Lineweaver-Burk-plot}

Hoewel het mogelijk is om K _{M te lezen van een Michaelis-Menten-plot, is het niet ' t gemakkelijk of noodzakelijk nauwkeurig. Een alternatief is om de wederkerigheid van de Michaelis-Menten-vergelijking te plotten, die (nadat alle termen zijn herschikt) is:}

1 /V \u003d {K _{M /(V max × [ , 3, [[S])} + (1 /V max)}

Deze vergelijking heeft de vorm y \u003d mx + b, waarbij