Science >> Wetenschap & Ontdekkingen >  >> Chemie

Berekening van de katalytische efficiëntie van enzymen:een praktische gids

Door Kevin Beck
Bijgewerkt op 30 augustus 2022

Enzymen zijn biologische katalysatoren die reacties versnellen door de activeringsenergie te verlagen zonder de thermodynamica van de reactanten of producten te veranderen. Hun opmerkelijke specificiteit – vaak vergeleken met een slot-en-sleutelmechanisme – maakt ze onmisbaar in zowel de fysiologie als de biotechnologie. Begrijpen hoe efficiënt een enzym zijn werk uitvoert, is essentieel voor de ontwikkeling van geneesmiddelen, metabolische engineering en diagnostische tests.

Basisprincipes van enzymen

Elk enzym is een uniek eiwit dat bestaat uit een reeks aminozuren. De actieve plaats, gevormd door specifieke residuen, bindt een enkel substraatmolecuul (de “sleutel”) en vergemakkelijkt de omzetting ervan in een product. Omdat enzymen bij de reactie niet worden verbruikt, kunnen ze herhaaldelijk nieuwe substraatmoleculen binden, waardoor een enzym-substraatcomplex ontstaat dat uiteindelijk het product vrijgeeft.

Enzymkinetiek

De katalytische cyclus kan worden weergegeven als:
E + S ⇔ ES → E + P

Hier, E is het enzym, S het substraat, ES het enzym-substraatcomplex, en P het product. De omkeerbare vorming van ES weerspiegelt het dynamische evenwicht tussen binding en dissociatie, terwijl de omzetting in product effectief onomkeerbaar is onder fysiologische omstandigheden.

Snelheidsconstanten

Drie elementaire stappen bepalen de reactie:

  1. Bindend:E + S → ES met snelheidsconstante k1
  2. Dissociatie:ES → E + S met snelheidsconstante k-1
  3. Katalyse:ES → E + P met snelheidsconstante k2 (kkat )

De Michaelis-constante en enzymefficiëntie

Onder stabiele omstandigheden is de snelheid van productvorming (snelheid, v ) is:

v =k2 [ES]

Vanwege de vorming en afbraak van ES in evenwicht zijn, hebben we:

k1 [E][S] =k2 [ES] + k-1 [ES]

Herschikken levert de Michaelis-constante op, KM =(k2 + k-1 )/k1 :

[E][S] =KM [ES]

Vervanging in de snelheidsvergelijking levert de bekende Michaelis-Menten-vorm op:

v =(k2 /KM )·[E][S]

De verhouding k2 /KM wordt de specificiteit of kinetische efficiëntieconstante genoemd. Het omvat zowel de katalytische omloopsnelheid als de affiniteit voor substraat, waardoor één enkele maatstaf wordt geboden voor het vergelijken van enzymen onder identieke omstandigheden.

Om deze efficiëntie uit experimentele gegevens te berekenen, herschikt u de vergelijking:

k2 /KM =v / ([E][S])

Door de reactiesnelheid (v ), enzymconcentratie ([E] ), en substraatconcentratie ([S] ), kunnen onderzoekers kwantificeren hoe effectief een enzym substraat omzet in een product, waardoor de selectie van enzymen in industriële processen wordt begeleid en het ontwerp van therapeutische enzymen wordt geïnformeerd.

Meer >

Meer >

Hoofdlijnen

  1. Hoe Candida albicans zuurstofgebrek exploiteert om ziekten te veroorzaken
  2. Vergelijk en contrasteer de structuur van gistalgen.
  3. Waarom is mitose belangrijk voor eukaryotische organismen?
  4. Voorbereiden op toekomstige coronavirusvarianten met behulp van kunstmatige intelligentie
  5. Planten kunnen de intensiteit van zoutstress meten
  6. Een term die een losjes gebreide associatie van cellen beschrijft?
  7. Wie stelde voor dat verworven eigenschappen konden worden doorgegeven aan een nakomelingen van organismen?
  8. Wat zijn de vier stappen van theorie -evolutie?
  9. Wie patenteert wiens genoom?

Wetenschap & Ontdekkingen

  • Wetenschap & Ontdekkingen © https://nl.scienceaq.com