Een hydrofoob aminozuur is een aminozuur dat water afstoot . Dit betekent dat het contact met watermoleculen vermijdt , liever associëren met andere hydrofobe moleculen of worden begraven in het interieur van een eiwitmolecuul.

Dit is waarom dit belangrijk is:

* Eiwitvouwen: Hydrofobe aminozuren spelen een cruciale rol bij het vouwen van eiwitten. Ze hebben de neiging om samen te clusteren in het interieur van het eiwit, weg van de waterige omgeving rondom de cel. Dit creëert een stabiele, hydrofobe kern die het eiwit helpt zijn vorm te behouden.

* Eiwitfunctie: Hydrofobe interacties zijn ook belangrijk voor eiwit-eiwit interacties en de binding van liganden (moleculen die binden aan eiwitten). Hydrofobe aminozuren in de actieve plaats van een enzym kunnen bijvoorbeeld helpen bij het binden van een hydrofoob substraat.

Voorbeelden van hydrofobe aminozuren:

* Alanine (Ala, A)

* valine (val, v)

* leucine (Leu, L)

* isoleucine (ile, i)

* methionine (Met, M)

* fenylalanine (phe, f)

* tryptophan (trp, w)

* proline (pro, p)

Wat maakt deze aminozuren hydrofoob?

* Niet -polaire zijketens: Ze hebben zijketens die meestal op koolwaterstof zijn gebaseerd (met koolstof- en waterstofatomen). Deze zijketens worden niet aangetrokken door watermoleculen, die polair zijn.

* Hydrofobe interacties: Hydrofobe aminozuren hebben de neiging om met elkaar te interageren door zwakke, niet-covalente krachten die hydrofobe interacties worden genoemd. Deze interacties helpen bij het stimuleren van het vouwen en monteren van eiwitten.

In tegenstelling tot hydrofobe aminozuren, hydrofiele aminozuren worden aangetrokken door water en worden meestal aangetroffen op het oppervlak van eiwitten, waar ze kunnen interageren met de omringende waterige omgeving.