Wetenschap
een, Structureel model van 2-HE(MHET)3 (gekleurd stokmodel) gedokt in wildtype LCC (grijs lint). De vermeende substraatbindingsplaats van LCC kan worden onderverdeeld in drie subsites (−2, −1, +1), elk in contact met de MHET-eenheden die zijn genummerd ten opzichte van de splitsbare esterbinding (rode driehoeken). Aminozuren in de eerste contactschaal van LCC worden weergegeven als grijze staafjes. Katalytische residuen zijn in magenta. B, Berekende procentuele verbetering in specifieke activiteit van Pf-PET-depolymerisatie door de F243I- en F243W-varianten vergeleken met wildtype LCC bij 65°C (6,9 nmol eiwit G HUISDIER −1 en 2 g HUISDIER ik buffer −1 ). Betekent ± sd (n = 3) worden weergegeven; *P <0,025; **P <0,005 (eenzijdige t-test). Credit: Natuur (2020). DOI:10.1038/s41586-020-2149-4
Een team van onderzoekers van TBI, Université de Toulouse, CRITT Bio-Industries en Carbios, Biopole Clermont Limagne, heeft een algemeen bekend enzym ontwikkeld om efficiënt de ketens te breken die de bouwstenen van polyethyleentereftalaat (PET) bij elkaar houden. In hun artikel gepubliceerd in het tijdschrift Natuur , de groep beschrijft hoe ze het enzym ontwikkelden en hoe goed het werkte in een proeffabriek.
PET is een veel voorkomende soort plastic die wordt gebruikt in producten van frisdrankflessen tot plastic zakken - het is ook de bron van veel afval. Ondanks pogingen van consumenten om dergelijke materialen te recyclen, het vermogen van recyclers om ze af te breken tot hun basisonderdelen voor hergebruik is vrij beperkt. Tot nu, processen die zijn gebruikt om de bindingen die PET-monomeren bij elkaar houden te verbreken, waren inefficiënt:slechts 30 procent van de materialen wordt hergebruikt. In deze nieuwe poging de onderzoekers hebben een enzym ontwikkeld waarvan bekend is dat het plastic afbreekt voor een hogere efficiëntie.
Het cutinase-enzym van de bladtakcompost, zoals de naam doet vermoeden, is een enzym dat in de natuur voorkomt en dat in staat is de bindingen te verbreken die bladeren bij elkaar houden, waardoor ze verteerbaar zijn. Eerder onderzoek heeft aangetoond dat ze hetzelfde kunnen doen met PET, maar zeer inefficiënt. Het team begon hun werk door het enzym nader te bekijken en specifiek te zoeken naar de belangrijkste aminozuren die werden gebruikt om te binden aan de linkers die PET-monomeren bij elkaar houden. Vervolgens creëerden ze honderden gemuteerde enzymen met verschillende aminozuureigenschappen.
Volgende, ze testten de mutanten op hun plastic kauwvermogen. Na veel moeite, ze waren in staat om de mutant te vinden en te isoleren die het beste werkte - ze vonden het 10, 000 keer efficiënter in het verbreken van PET-bindingen dan het natieve enzym. Het team produceerde vervolgens in massa geproduceerde batches van het mutante enzym en plaatste ze in een reactor om te testen. Ze ontdekten dat het enzym dat ze hadden aangemaakt in staat was om 200 gram PET in slechts 10 uur af te breken - en dat het 90 procent efficiënt was. Vervolgens gebruikten ze het afgebroken materiaal dat door het enzym werd gegenereerd om nieuw PET te maken, en ontdekte dat het net zo sterk was als die die waren gerecycled. Het team is van plan een grotere reactor te bouwen om te bewijzen dat het proces economisch levensvatbaar is.
© 2020 Wetenschap X Netwerk
Wetenschap © https://nl.scienceaq.com