De plastic flessen die we tegenwoordig weggooien, zullen honderden jaren meegaan. Het is een van de belangrijkste redenen waarom het toenemende probleem van plasticvervuiling, die een dodelijk effect heeft op het leven in zee, is zo serieus.

Maar wetenschappers hebben onlangs een bacteriestam ontdekt die letterlijk het plastic kan opeten dat wordt gebruikt om flessen te maken. en heb het nu verbeterd om het sneller te laten werken. De effecten zijn bescheiden – het is geen complete oplossing voor plasticvervuiling – maar het laat wel zien hoe bacteriën kunnen bijdragen aan een milieuvriendelijkere recycling.

Kunststoffen zijn complexe polymeren, wat betekent dat ze lang zijn, herhalende ketens van moleculen die niet oplossen in water. De sterkte van deze kettingen maakt plastic zeer duurzaam en betekent dat het erg lang duurt om op natuurlijke wijze af te breken. Als ze konden worden opgesplitst in kleinere, oplosbare chemische eenheden, dan kunnen deze bouwstenen worden geoogst en gerecycled om nieuwe kunststoffen te vormen in een gesloten systeem.

in 2016, wetenschappers uit Japan testten verschillende bacteriën uit een flesrecyclingfabriek en ontdekten dat Ideonella sakaiensis 201-F6 zou het plastic kunnen verteren dat wordt gebruikt om drinkflessen voor eenmalig gebruik te maken, polyethyleentereftalaat (PET). Het werkt door een enzym af te scheiden (een soort eiwit dat chemische reacties kan versnellen) dat bekend staat als PETase. Hierdoor worden bepaalde chemische bindingen (esters) in PET gesplitst, waardoor kleinere moleculen achterblijven die de bacteriën kunnen opnemen, met behulp van de koolstof in hen als voedselbron.

Hoewel al bekend was dat andere bacteriële enzymen PET langzaam verteren, het nieuwe enzym was blijkbaar speciaal voor deze taak geëvolueerd. Dit suggereert dat het misschien sneller en efficiënter is en dus potentieel heeft voor gebruik bij biorecycling.

Als resultaat, verschillende teams hebben geprobeerd te begrijpen hoe PETase precies werkt door de structuur ervan te bestuderen. In de afgelopen 12 maanden, groepen uit Korea, China en het VK, De VS en Brazilië hebben allemaal werk gepubliceerd dat de structuur van het enzym in hoge resolutie laat zien en de mechanismen ervan analyseert.

Deze artikelen laten zien dat het deel van het PETase-eiwit dat de chemische vertering uitvoert, fysiek is aangepast om te binden aan PET-oppervlakken en werkt bij 30°C, waardoor het geschikt is voor recycling in bioreactoren. Twee van de teams toonden ook aan dat door de chemische eigenschappen van het enzym subtiel te veranderen, zodat het op een andere manier interageerde met PET, het sneller werkte dan het natuurlijke PETase.

Enzymen uit bacteriën gebruiken in bioreactoren om plastic af te breken voor recycling is nog altijd makkelijker gezegd dan gedaan. De fysische eigenschappen van kunststoffen maken het voor enzymen erg moeilijk om ermee te interageren.

Het in drinkflessen gebruikte PET heeft een semi-kristallijne structuur, wat betekent dat de plastic moleculen dicht op elkaar zitten en moeilijk te bereiken zijn voor het enzym. De laatste studie toont aan dat het versterkte enzym waarschijnlijk goed werkte omdat het deel van het molecuul dat bij de reactie betrokken is, zeer toegankelijk is, waardoor het enzym gemakkelijk zelfs de begraven PET-moleculen kan aanvallen.

Bescheiden verbeteringen

De verbeteringen aan de PETase-activiteit waren niet dramatisch, en we zijn nog lang niet in de buurt van een oplossing voor onze plasticcrisis. Maar dit onderzoek helpt ons te begrijpen hoe dit veelbelovende enzym PET afbreekt en hints hoe we het sneller kunnen laten werken door de actieve delen ervan te manipuleren.

Het is relatief ongebruikelijk om enzymen te kunnen manipuleren om beter te werken dan ze door de natuur zijn geëvolueerd. Misschien weerspiegelt deze prestatie het feit dat de bacteriën die PETase gebruiken pas recent zijn geëvolueerd om te overleven op dit door de mens gemaakte plastic. Dit zou wetenschappers een geweldige kans kunnen geven om de evolutie in te halen door geoptimaliseerde vormen van PETase te ontwikkelen.

Er is één zorg, Hoewel. Hoewel alle gemodificeerde bacteriën die in bioreactoren worden gebruikt waarschijnlijk sterk worden gecontroleerd, het feit dat het in de eerste plaats is geëvolueerd om plastic te degraderen en te consumeren, suggereert dat dit materiaal waar we zo zwaar op vertrouwen, misschien niet zo duurzaam is als we dachten.

Als meer bacteriën plastic in het wild zouden gaan eten, zouden producten en constructies die ontworpen zijn om vele jaren mee te gaan in gevaar kunnen komen. De kunststofindustrie zou voor de serieuze uitdaging staan ​​om te voorkomen dat haar producten besmet raken met hongerige micro-organismen.

Lessen uit antibiotica leren ons dat we bacteriën traag te slim af zijn. Maar misschien kunnen studies als deze ons een voorsprong geven.

Dit artikel is oorspronkelijk gepubliceerd op The Conversation. Lees het originele artikel.