Fosfofructokinase (PFK) wordt een allosterisch enzym genoemd omdat het allosterische regulatie vertoont . Dit betekent dat de activiteit ervan wordt gecontroleerd door de binding van moleculen (effectoren) op andere plaatsen dan de actieve plaats.

Hier is een overzicht van waarom PFK als allosterisch wordt beschouwd:

* Meerdere bindingssites: PFK heeft twee verschillende bindingsplaatsen:

* Actieve site: Waar het substraat, fructose-6-fosfaat, bindt en wordt omgezet in fructose-1,6-bisfosfaat.

* Regulerende site: Waar allosterische effectoren binden, waardoor de activiteit van het enzym wordt beïnvloed.

* Conformationele veranderingen: De binding van effectoren aan de regulerende plaats veroorzaakt een verandering in de vorm van het enzym (conformatie). Deze conformationele verandering beïnvloedt de actieve site, waardoor de activiteit ervan wordt geactiveerd of geremd.

* Regulering van activiteit: De activiteit van PFK wordt gereguleerd door een verscheidenheid aan metabolieten. Bijvoorbeeld:

* ATP: Hoge ATP-niveaus werken als een allosterische remmer en vertragen de glycolyse wanneer de cel voldoende energie heeft.

* ADP en AMP: Omgekeerd activeren lage ATP-niveaus en de aanwezigheid van ADP en AMP PFK, waardoor de glycolyse wordt gestimuleerd om meer ATP te genereren.

* Citraat: Citraat, een product van de citroenzuurcyclus, remt ook PFK wanneer het energieniveau hoog is.

* Feedbackcontrole: Deze allosterische regulatie maakt een gevoelig feedbackmechanisme mogelijk. De cel kan zijn glycolytische snelheid snel aanpassen op basis van de beschikbaarheid van energie (ATP) en andere metabolische signalen.

Samenvattend wordt PFK als allosterisch beschouwd omdat de activiteit ervan wordt gereguleerd door de binding van effectoren op een plaats die verschilt van de actieve plaats. Deze allosterische regulatie is cruciaal voor het beheersen van de glycolyse en het garanderen dat efficiënt aan de energiebehoeften van de cel wordt voldaan.