Dit is waarom:

* Cross-Linking omvat de vorming van covalente bindingen tussen aminozuurresiduen in verschillende eiwitketens of binnen dezelfde keten.

* Covalente bindingen worden gevormd door het delen van elektronen tussen atomen.

* In veel verknopingsreacties, een uitdrogingsreactie komt voor, waar een watermolecuul wordt verwijderd.

Voorbeelden van verknopingsreacties:

* Disulfide -bindingen: Gevormd tussen cysteïneresten in eiwitten. De reactie omvat het verwijderen van twee waterstofatomen en één zuurstofatoom, die combineren om water te vormen.

* Lysine verknoping: Omvat reacties zoals transglutaminase-gemedieerde verknoping, waarbij een watermolecuul wordt vrijgegeven als een bijproduct.

Belang van verknoping:

* Structurele integriteit: Verknoping versterkt eiwitten, waardoor hun stabiliteit en weerstand tegen afbraak wordt verbeterd.

* Elasticiteit en flexibiliteit: Cross-linking kan bijdragen aan de elasticiteit en flexibiliteit van weefsels zoals huid en pezen.

* Regulatie van eiwitfunctie: Cross-linking kan eiwitactiviteit of interacties met andere moleculen veranderen.

Samenvattend is het bijproduct van verknopende eiwitten voornamelijk water, dat wordt vrijgegeven als gevolg van de vorming van covalente bindingen tussen aminozuurresiduen.