Allosterische regulering

* Definitie: Allosterische regulatie is een manier om de enzymactiviteit te regelen door bindende moleculen ( *allosterische effectoren *) aan sites op het enzym genoemd die verschillen van de actieve plaats. Deze binding verandert de vorm van het enzym en verandert zijn activiteit.

* Soorten allosterische effectoren:

* Activators: Binden aan het enzym en verhoog zijn activiteit.

* remmers: Binden aan het enzym en verminder zijn activiteit.

* mechanisme: De binding van een effectormolecuul aan de allosterische plaats kan een conformationele verandering in het enzym veroorzaken. Deze verandering kan de actieve site toegankelijker maken voor het substraat (activering) of minder toegankelijk (remming).

Wat u gewoonlijk zou vinden in allosterische regelgeving:

1. Quaternaire structuur: Allosterische enzymen hebben vaak meerdere subeenheden (bijv. Een dimeer of tetrameer). De interactie tussen deze subeenheden zorgt voor coöperatieve binding van substraten en effectoren.

2. Meerdere bindingsplaatsen: Allosterische enzymen hebben afzonderlijke actieve plaatsen voor substraatbinding en allosterische plaatsen voor effectorbinding.

3. Sigmoidale kinetiek: Wanneer uitgezet op een grafiek van enzymactiviteit versus substraatconcentratie, vertonen allosterische enzymen een sigmoïdale (S-vormige) curve. Dit komt door de coöperatieve binding van substraatmoleculen.

4. Regelgevende sites: Deze sites zijn verschillend van de actieve plaats en binden allosterische effectoren.

5. Conformationele veranderingen: De binding van allosterische effectoren veroorzaakt een verandering in de vorm van het enzym, die de activiteit van de actieve plaats kan verhogen of verminderen.

Voorbeelden van allosterische enzymen:

* fosfofructokinase-1 (PFK-1) in glycolyse: PFK-1 wordt geactiveerd door ADP en geremd door ATP en citraat.

* Hemoglobin: De binding van zuurstof aan één subeenheid van hemoglobine verhoogt de affiniteit van de andere subeenheden voor zuurstof, wat leidt tot coöperatieve binding.

Sleutelpunten:

* Allosterische regulatie is een cruciaal mechanisme voor het beheersen van metabole routes, zodat enzymen alleen actief zijn wanneer dat nodig is.

* Door binden op allosterische plaatsen, kunnen effectormoleculen enzymactiviteit verfijnen in reactie op veranderingen in cellulaire omstandigheden.