niet -polair (hydrofoob)

* Alanine (Ala, A)

* valine (val, v)

* leucine (Leu, L)

* isoleucine (ile, i)

* proline (pro, p)

* fenylalanine (phe, f)

* tryptophan (trp, w)

* methionine (Met, M)

* glycine (gly, g)

polair (hydrofiel)

* serine (ser, s)

* threonine (thr, t)

* cysteïne (Cys, C)

* tyrosine (tyr, y)

* asparagine (asn, n)

* glutamine (gln, q)

zuur (negatief geladen)

* asparaginezuur (ASP, D)

* glutaminezuur (Glu, E)

basic (positief geladen)

* lysine (lys, k)

* arginine (arg, r)

* histidine (His, H)

Deze aminozuren hebben allemaal een gemeenschappelijke structuur:een centrale koolstofatoom (de alfa -koolstof) gebonden aan een aminogroep (NH2), een carboxylgroep (COOH), een waterstofatoom (H) en een zijketen (R -groep). De R -groep maakt elk aminozuur uniek en bepaalt zijn eigenschappen.

Het is ook belangrijk op te merken dat:

* Er zijn veel niet-standaard aminozuren Dat is te vinden in eiwitten, maar ze komen minder gebruikelijk dan de standaard 20.

* De aminozuren zijn gerangschikt in een specifieke sequentie in een eiwit, dat de driedimensionale structuur en functie bepaalt.

Ik hoop dat dit helpt!