Hemoglobine, het eiwit in rode bloedcellen dat verantwoordelijk is voor het transporteren van zuurstof uit de longen naar de weefsels van het lichaam (en voor het transporteren van kooldioxide in de tegenovergestelde richting), bestaat uit vier afzonderlijke polypeptideketens van aminozuren of globines. De complexiteit van hemoglobine biedt een uitstekend voorbeeld van de structurele niveaus die de uiteindelijke vorm van een eiwit bepalen.

Primair en secundair: lineaire ordeningen

De primaire structuur van een eiwit verwijst naar de volgorde van zijn aminozuurresiduen . Twee van de polypeptideketens van hemoglobine zijn vergelijkbaar met, maar enigszins verschillend van, de andere twee: één paar heeft een cruciale histidine bij zijn 87ste residu, terwijl de andere dit histidine bij zijn 92ste residu heeft. De secundaire structuur verwijst naar het oprollen of vouwen van de kettingen in regelmatige patronen; in hemoglobine omvat elke keten acht of negen alfa-helices die van elkaar zijn gescheiden door korte niet-helicale secties.

Tertiair en quartair: de derde dimensie

De tertiaire structuur van een eiwit beschrijft zijn drie -dimensionale structuur, die ontstaat uit niet-covalente interacties zoals waterstofbinding en van der Waals interacties tussen de residuen. Elk polypeptide in hemoglobine vouwt om een ​​zak te creëren voor een heemeenheid, die feitelijk de zuurstof en kooldioxide draagt. Ten slotte komen de vier globineketens samen door verdere niet-covalente interacties om de quaternaire structuur van het complete hemoglobine-eiwit te produceren.