Enzymen zijn biologische katalysatoren die chemische reacties versnellen zonder tijdens het proces te worden geconsumeerd. Ze bereiken dit door een fascinerend mechanisme dat verschillende belangrijke stappen met zich meebrengt:

1. Binding van substraat aan de actieve plaats:

* specificiteit: Elk enzym heeft een unieke actieve site, een driedimensionale zak met een specifieke vorm en chemische omgeving. Deze site is ontworpen om te binden aan een specifiek molecuul dat het substraat wordt genoemd.

* geïnduceerd fit -model: Het enzym en het substraat passen aanvankelijk niet perfect in elkaar. Wanneer het substraat bindt, verandert de actieve plaats enigszins van vorm en past het substraat nauwer, zoals een handschoen die zich aan een hand aanpast. Deze geïnduceerde pasvorm helpt het substraat optimaal te positioneren voor de reactie.

2. Vorming van de overgangstoestand:

* Activeringsenergie verlagen: Het enzym vergemakkelijkt de reactie door de activeringsenergie te verlagen, wat de energie is die nodig is om de reactie te starten. Het doet dit door de overgangstoestand te stabiliseren, een onstabiel, energierijk tussenliggende middel dat moet worden bereikt om de reactie te laten plaatsvinden.

* stabilisatie: Enzymen gebruiken verschillende mechanismen om de activeringsenergie te verlagen:

* Nabijheid en oriëntatie: De actieve plaats brengt de substraatmoleculen dicht bij elkaar in de juiste oriëntatie voor reactie.

* stam: De actieve site kan spanning op het substraat toepassen, zijn bindingen vervormen en het gemakkelijker maken om te breken.

* Katalyse van zuurbasis: Enzymresten kunnen protonen (H+) doneren of accepteren om te helpen verbreken of bindingen te vormen.

* Covalente katalyse: Het enzym kan tijdelijke covalente bindingen met het substraat vormen, waardoor de binding wordt vergemakkelijkt en vormt.

3. Release van product:

* Productvorming: Zodra de overgangstoestand is bereikt, verloopt de reactie snel en vormt het product (en).

* Productafgifte: Het enzym brengt het product (en) van zijn actieve site vrij. Het enzym is nu klaar om een ander substraat te binden en de reactie opnieuw te katalyseren.

Samenvattend:

* Enzymen zijn zeer specifieke en efficiënte katalysatoren die chemische reacties versnellen.

* Ze bereiken dit door de activeringsenergie te verlagen, voornamelijk door de overgangstoestand te stabiliseren.

* Deze stabilisatie omvat verschillende mechanismen zoals nabijheid, spanning, zuur-base katalyse en covalente katalyse.

* Enzymen blijven gedurende het hele proces ongewijzigd en kunnen worden hergebruikt voor meerdere reacties.

Voorbeelden:

* lactase: Breekt lactose (melksuiker) af in eenvoudiger suikers.

* DNA -polymerase: Kopieert DNA tijdens celdeling.

* pepsin: Breekt eiwitten in de maag af.

Opmerking: Hoewel enzymen zeer efficiënt zijn, kan hun activiteit worden beïnvloed door factoren zoals temperatuur, pH en de aanwezigheid van remmers.