Dit is waarom:

* Hydrofobiciteit: Hydrofobe aminozuren hebben zijketens die zich niet aangetrokken voelen tot water. Ze zijn liever in het interieur van eiwitten, weg van de waterige omgeving.

* Niet-polaire zijketens: Hun zijketens hebben geen groepen die gemakkelijk protonen (H+ ionen) winnen of verliezen om opgeladen te worden.

* pH en ionisatie: De pH van een oplossing beïnvloedt de ionisatietoestand van aminozuren. Bij pH 6 wordt de carboxylgroep (COOH) van aminozuren in het algemeen gedeprotoneerd (COO-) en wordt de aminogroep (NH2) in het algemeen geprotoneerd (NH3+). Deze ladingen bevinden zich echter op de ruggengraat van het aminozuur, niet op de zijketens van hydrofobe aminozuren.

Voorbeelden van hydrofobe aminozuren:

* Alanine (Ala, A)

* Valine (Val, V)

* Leucine (Leu, L)

* Isoleucine (ile, i)

* Proline (Pro, P)

* Fenylalanine (Phe, F)

* Tryptophan (TRP, W)

* Methionine (Met, M)

Opmerking: Hoewel deze aminozuren typisch niet zijn opgeladen bij pH 6, kunnen er enkele kleine variaties zijn, afhankelijk van de specifieke eiwitomgeving. Hun primaire kenmerk is echter hun ontbreken van een belangrijke lading.