Het katalase-enzym is een van de meest efficiënte enzymen die bekend zijn, aangezien elk enzym bijna 800.000 katalytische gebeurtenissen per seconde kan uitvoeren. Catalase beschermt cellen tegen waterstofperoxide (H2O2) -moleculen door ze om te zetten in zuurstof (O2) en water (H2O). H2O2 kan DNA beschadigen. Catalase wordt gevormd door vier afzonderlijke delen, of monomeren, die zich omwikkelen tot een haltervormig enzym. Elk monomeer heeft een katalytisch centrum dat een heemmolecuul bevat, dat zuurstof bindt. Elk monomeer bindt ook een molecuul NADPH, dat het enzym zelf beschermt tegen de schadelijke effecten van H2O2. Catalase werkt het best bij een pH van 7 en is zeer overvloedig aanwezig in peroxisomen, de zakken in een cel die giftige moleculen afbreken.

All Four One en One For All

Catalase is een vierdelig enzym of een tetrameer. Vier monomeren sluiten zich om elkaar heen om een ​​haltervormig enzym te vormen. Elk monomeer heeft vier domeinen, of delen - zoals lichaamsdelen die verschillende dingen doen. Het tweede domein is degene die de heemgroep bevat. Het derde domein is het bekende wrappingdomein, waarbij de vier monomeren zich om elkaar heen wikkelen om een ​​tetrameer te vormen. Veel zoutbruggen, of ionische interacties tussen positief en negatief geladen zijketens van aminozuren, houden de vier monomeren bij elkaar. De monomeren weven om elkaar heen, waardoor het tetrameer-enzym zeer stabiel is.

Het draagt ​​gereedschap

Elk monomeer van het catalase-tetrameer bevat één heemgroep. Heme-groepen zijn schijfvormige moleculen met in het midden een ijzeren atoom dat zuurstof bindt. De heem wordt begraven in het midden van het katalytische domein van elk monomeer. Elk katalase-monomeer bindt ook een NADPH-molecuul, maar aan zijn oppervlak. De NADPH is er om het enzym te beschermen tegen de H2O2 die het moet katalyseren. Een H2O2-molecuul kan een superoxidemolecule worden, wat twee zuurstofatomen is die aan elkaar zijn gebonden, waarbij één ervan een extra elektron heeft dat zeer reactief is - wat betekent dat het in chemische bindingen op andere moleculen kan reageren met de elektronen en die bindingen kan verbreken .

Het is zo snel

Zuurstofradicalen, zoals H2O2, worden geproduceerd door normale cellulaire processen. Omdat ze gevaarlijk zijn voor de cel, moeten ze worden omgezet in goedaardige moleculen. Catalase is een van de snelst bekende enzymen. Elk monomeer in het catalase-tetrameer kan bijna 200.000 katalytische gebeurtenissen per seconde uitvoeren. Omdat een tetrameer vier monomeren heeft, kan elk katalase-enzym bijna 800.000 katalytische gebeurtenissen per seconde uitvoeren. Catalase heeft dit niveau van efficiëntie nodig omdat H2O2 gevaarlijk is voor de cel. Catalase-enzymen hopen zich op in pouches die peroxisomen binnen een cel worden genoemd. Peroxisomen zijn vesicles die moleculen afbreken die toxisch zijn voor de cel, inclusief zuurstofradicalen zoals H2O2.

Neutrale pH-waarden

Onderzoekers hebben de activiteit van catalase bij een pH van 7,4 en bij 25 graden bestudeerd Celsius (77 graden Fahrenheit). De optimale pH voor catalase is ongeveer 7, dus een manier waarop onderzoekers catalase-activiteit in een reageerbuis stoppen, is om de pH te veranderen door een sterk zuur of een sterke base toe te voegen. In de cel accumuleert katalase in peroxisomen, die verschillende pH's hebben wanneer ze in verschillende cellen worden gemeten. Het tijdschrift "IUBMB Life" meldde dat peroxisomen pH-waarden hebben gevonden die variëren van 5,8 - 6,0, 6,9 - 7,1 en 8,2. Verschillende peroxisomen kunnen dus verschillende hoeveelheden catalase bevatten of kunnen de katalase aan of uit zetten, afhankelijk van hoe zij hun interne pH-niveau regelen.