Controle, en het verzachten van de effecten van ijsgroei is cruciaal om de infrastructuur te beschermen, helpen bevroren cellen te behouden en de textuur van bevroren voedsel te verbeteren. Een internationale samenwerking van Warwick-wetenschappers die samenwerken met onderzoekers uit Zwitserland, hebben een faagdisplayplatform gebruikt om nieuwe, klein, peptiden die functioneren als grotere antivries-eiwitten. Dit biedt een weg naar nieuwe, gemakkelijker te synthetiseren, cryoprotectanten. Bijschrift:Virussen gebruiken (faagweergave) om de ene molecule op een miljard (peptide8) te identificeren die de vorming van ijs regelt.

IJsbindende eiwitten, waaronder antivries-eiwitten, worden geproduceerd door een groot aantal soorten van vis, aan insecten aan planten, om de schade veroorzaakt door ijs te voorkomen. De eiwitten bereiken de opmerkelijke functie van het herkennen en binden aan ijs, zelfs in de enorme overmaat aan water (waarvan ijs de vaste vorm is). Nieuwe antivries-eiwitten zijn typisch ontdekt door isolatie van de organismen.

In dit werk, het team nam een ​​heel andere benadering door miljarden mogelijke peptiden te screenen om die te vinden die aan ijs konden binden. Dit werd bereikt door Phage Display - een technologie waarbij een virus wordt gebruikt om grote aantallen peptiden te genereren, en die welke aan het ijs 'binden' kunnen worden geïsoleerd.

Hiermee werd een cyclisch peptide van slechts 14 aminozuren (wat erg kort is in vergelijking met een typisch eiwit) ontdekt dat zich aan ijs zou kunnen binden. Het team gebruikte computersimulaties om te begrijpen hoe het peptide aan het ijs bindt, wat niet mogelijk is met 'natte' experimentele technieken alleen. Het team liet ook zien hoe dit korte peptide kan worden gebruikt om andere eiwitten te helpen zuiveren door middel van affiniteitszuivering.

Door deze korte peptiden te identificeren, het betekent dat onderzoekers nu eenvoudig gemodificeerde peptiden kunnen maken (of kopen) om te begrijpen en te onderzoeken hoe deze interageren met ijs en helpen bij het ontwerpen van nieuwe cryoprotectanten met vereenvoudigde structuren, en dus lagere kosten.

In de paper "A Minimalistic Cyclic Ice-Binding Peptide from Phage Display", gepubliceerd in Natuurcommunicatie het internationale team, waaronder de University of Warwick en geleid door EPFL, Zwitserland, hebben het gebruik van faagdisplay aangetoond om nieuwe minimalistische antivriespeptiden te ontdekken, die met conventionele hulpmiddelen niet bereikt konden worden, waardoor de miljarden potentiële structuren niet zouden kunnen worden gescreend.

Dr. Gabriele Sosso, Universitair docent aan de Universiteit van Warwick, in het Department of Chemistry commentaar:"Dit werk benadrukt dat zelfs zeer kleine veranderingen in de structuur van deze peptiden een enorm verschil kunnen maken in hun vermogen om de vorming van ijs te beheersen. Onze computersimulaties stelden ons in staat om het belang van deze peptiden te identificeren en te begrijpen. structurele veranderingen - wat een belangrijke stap is in de richting van het rationele ontwerp van synthetische cryoprotectanten.

"Het is zo'n voorrecht om zowel het experimentele werk van de Gibson's groep als de computationele middelen van de SCRTP te kunnen benutten. Echt, Warwick is een geweldige plek om te zijn als je wilt begrijpen hoe ijs ontstaat en wat we kunnen doen om invloed uit te oefenen op dit proces."

Professor Matthew Gibson, Professor aan de Universiteit van Warwick in de afdeling Scheikunde en de Warwick Medical School voegt toe:"We hebben gewerkt aan de ontwikkeling van synthetische hulpmiddelen om te begrijpen, en bemoeien met, ijsgroeiprocessen met als doel nieuwe cryoprotectanten te helpen ontwikkelen. Dit werk was echt spannend, omdat we gebruik maakten van biotechnologische hulpmiddelen (faag) om kleine, cyclisch, peptiden die opmerkelijk krachtig zijn.

"Deze peptiden zijn gemakkelijk te synthetiseren en aan te passen en zullen ons onderzoek op dit gebied versnellen. Het benadrukt ook het groeiende 'team ice'-samenwerkingsnetwerk in Warwick, het combineren van experimentele en computerstudies. We zijn ook dankbaar voor de steun van de IAS in Warwick, waardoor Dr. Stevens ons kon bezoeken om dit werk te voltooien, waaruit de noodzaak blijkt om internationale wetenschappelijke samenwerkingen te ondersteunen."