Overzicht

Aminozuren zijn de fundamentele macromoleculen van het leven en vormen de ruggengraat van eiwitten die het grootste deel van de lichaamsmassa uitmaken. Twintig natuurlijk voorkomende alfa-aminozuren zijn aanwezig in alle levende organismen, van bacteriën tot mensen. Tien hiervan worden door het lichaam aangemaakt, terwijl de overige tien uit de voeding moeten worden gehaald en daarom worden geclassificeerd als essentiële aminozuren . Tekorten aan essentiële aminozuren kunnen de weefselsynthese belemmeren en zijn in verband gebracht met ziektetoestanden, waaronder bepaalde vormen van kanker.

Naast hun structurele rol zijn aminozuren een populair onderdeel van voedingssupplementen, vooral onder individuen die de algehele gezondheid willen verbeteren of de spiermassa willen vergroten door middel van gecombineerde training en voeding.

Historische notitie

Het eerste geïsoleerde aminozuur was asparagine , ontdekt in aspergesap in 1806. Deze baanbrekende vondst opende de deur naar de systematische studie van aminozuren.

Structurele grondbeginselen

Alle aminozuren delen een kernstructuur:een centrale alfakoolstof gebonden aan een carboxylgroep, een aminogroep, een waterstofatoom en een variabele zijketen (de R groep). De carboxylgroep (–COOH) is verantwoordelijk voor het zure karakter van deze moleculen, terwijl de aminogroep (–NH₂) bijdraagt ​​aan hun basische eigenschappen. De grootte van de zijketen bepaalt het chemische gedrag van elk aminozuur.

De natuurlijke reeks van twintig aminozuren staat bekend als alfa-aminozuren omdat de aminogroep is vastgemaakt aan de alfa-koolstof naast de carboxylgroep. Hun molecuulgewichten variëren van 75 g/mol (glycine) tot 204 g/mol (tryptofaan), waarbij het gemiddelde kleiner is dan de 180 g/mol glucose. Als ze alle twintig gelijkelijk vertegenwoordigd zouden zijn, zou elk 5% van de aminozuursamenstelling van het eiwit uitmaken; de werkelijke frequenties variëren van iets meer dan 1,2% (tryptofaan, cysteïne) tot bijna 10% (leucine).

Classificatie per zijketen

Hydrofoob (niet-polair)

• Alanine (Ala, A) – Lichtste na glycine, gebruikelijk in eiwitten.
• Glycine (Gly, G) – Uniek met één waterstof als zijketen; vaak te vinden in de buurt van eiwitoppervlakken.
• Fenylalanine (Phe, F) – Aromatische ring; hydrofoob en vaak verborgen in eiwitten.
• Isoleucine (Ile, I) – Isomeer van leucine; draagt bij aan hydrofobe kernen.
• Leucine (Leu, L) – Vertakte aminozuren (BCAA); essentieel voor de mens.
• Methionine (Met, M) – Zwavelhoudend; kan amfipatisch zijn, afhankelijk van de context.
• Proline (Pro, P) – Cyclische aminogroep; introduceert stijfheid in polypeptideketens.
• Valine (Val, V) – Nog een BCAA; essentieel en hydrofoob.

Hydrofiel (polair, ongeladen)

• Cysteïne (Cys, C) – Bevat zwavel; is goed voor ~1,2% van de aminozuren.
• Histidine (His, H) – Twee aminegroepen; veelzijdig in actieve enzymsites.
• Asparagine (Asn, N) – Amide van asparaginezuur; polaire zijketen.
• Glutamine (Gln, Q) – Amide van glutaminezuur; polair en vaak blootgesteld aan oplosmiddelen.
• Serine (Ser, S) – Hydroxylgroep zorgt voor polariteit.
• Threonine (Thr, T) – Vergelijkbaar met de suikerthrose; polaire zijketen.

Opgeladen (ionisch)

• Asparaginezuur (Asp, D) – Gedeprotoneerd bij fysiologische pH; heeft een negatieve lading.
• Glutaminezuur (Glu, E) – Gedeprotoneerd bij fysiologische pH; negatief geladen.
• Lysine (Lys, K) – Geprotoneerd bij fysiologische pH; positief geladen.
• Arginine (Arg, R) – Geprotoneerd; heeft een positieve lading.

Amfipatisch

• Tyrosine (Tyr, Y) – Hydroxylgroep maakt waterstofbinding mogelijk; vertoont zowel hydrofobe als hydrofiele eigenschappen.
• Tryptofaan (Trp, W) – Grootste aminozuur; voorloper van de neurotransmitter serotonine; vertoont amfipatisch gedrag.

Belangrijkste punten

Aminozuren zijn essentieel voor eiwitsynthese, cellulaire structuur en talrijke biochemische routes. Het begrijpen van hun structuur en classificatie helpt bij het begrijpen hoe eiwitten zich in het lichaam vouwen, functioneren en op elkaar inwerken.