1. Apoproteïne: Dit is het eiwitgedeelte, een polypeptideketen met een specifieke aminozuursequentie.

2. Niet-eiwitcomponent: Dit is het niet-eiwitonderdeel, dat een verscheidenheid aan moleculen kan zijn, waaronder:

* prothetische groepen: Dit zijn organische moleculen die strak gebonden zijn aan het apoproteïne, vaak covalent. Voorbeelden zijn heem in hemoglobine, retinale in rhodopsine en flavin adeninedinucleotide (FAD) in veel enzymen.

* Co -enzymen: Dit zijn organische moleculen die losjes gebonden zijn aan het apoproteïne en gemakkelijk kunnen dissociëren. Voorbeelden zijn NAD+, NADP+en Coenzyme A.

* metaalionen: Deze kunnen door verschillende interacties aan het apoproteïne worden gebonden. Voorbeelden zijn ijzer in ferritine, zink in carbonisch anhydrase en magnesium in chlorofyl.

Daarom zijn geconjugeerde eiwitten in wezen eiwit-niet-eiwitcomplexen. De niet-eiwitcomponent is vaak essentieel voor de functie van het eiwit, wat bijdraagt aan zijn activiteit, stabiliteit of structuur.

Hier zijn enkele voorbeelden van geconjugeerde eiwitten:

* Hemoglobin: Een eiwit dat betrokken is bij zuurstoftransport. Het bestaat uit vier globine -eiwitketens, elk gebonden aan een heem prothetische groep.

* lipoproteïnen: Deze eiwitten transporteren lipiden in de bloedbaan. Ze zijn samengesteld uit apoproteïnen en lipiden, zoals cholesterol en triglyceriden.

* Glycoproteïnen: Deze eiwitten hebben koolhydraten eraan bevestigd. Ze worden gevonden in celmembranen, bloed en andere weefsels en spelen verschillende rollen in celsignalering en herkenning.

De specifieke combinatie van apoproteïne en niet-eiwitcomponent bepaalt de functie en eigenschappen van een bepaald geconjugeerd eiwit.