Insuline is een eiwithormoon en als zodanig is de primaire structuur een keten van aminozuren. Hoewel het geen traditionele "functionele groepen" bevat zoals aldehyden, ketonen of carbonzuren, heeft het verschillende aminozuurzijketens die bijdragen aan zijn functie:

* aromatische ringen: Tyrosine-, fenylalanine- en tryptofaanresiduen dragen bij aan de structuur en interacties van het hormoon met zijn receptor.

* geladen residuen: Lysine- en arginineresten zijn positief geladen en nemen deel aan elektrostatische interacties. Glutaminezuur en asparaginezuurresiduen zijn negatief geladen en dragen ook bij aan elektrostatische interacties.

* Polaire residuen: Serine-, threonine- en asparaginresten dragen bij aan interacties tussen waterstofbindende bindingen.

* Hydrofobe residuen: Leucine-, isoleucine-, valine- en alanineresten dragen bij aan hydrofobe interacties, die helpen om het eiwit in zijn juiste driedimensionale vorm te vouwen.

Het is belangrijk op te merken dat de specifieke opstelling van deze aminozuurzijketens, samen met de algehele tertiaire structuur van insuline, cruciaal is voor zijn biologische activiteit.

Hoewel insuline geen traditionele functionele groepen bevat, heeft het daarom een ​​unieke samenstelling van aminozuurzijketens die bijdragen aan de structuur en functie ervan.