Hemera Technologies/AbleStock.com/Getty Images

Elke cel in uw lichaam is afhankelijk van een complex netwerk van chemische reacties. In een reageerbuis komen deze reacties voor, maar in een tempo dat veel te langzaam is om leven in stand te houden. Enzymen (gespecialiseerde eiwitten) dienen als katalysatoren die deze reacties versnellen, waardoor de dynamische processen mogelijk worden gemaakt die essentieel zijn voor de gezondheid.

Hoe enzymen werken

Chemische reacties vereisen het verbreken en vormen van chemische bindingen. De energie die nodig is om dit proces op gang te brengen, wordt activeringsenergie genoemd. Enzymen binden zich aan de reactanten – bekend als substraten – op specifieke plaatsen die actieve plaatsen worden genoemd, en oriënteren ze zo dat de activeringsenergie wordt verlaagd. Het enzym-substraatcomplex vergemakkelijkt de herschikking van de bindingen, waardoor het gewenste product wordt geproduceerd, dat vervolgens dissocieert, waardoor het enzym weer in actie kan komen.

Cofactoren:kleine moleculen die de enzymfunctie bepalen

De precieze geometrie van een actieve site is cruciaal. Sommige enzymen hebben extra moleculen (cofactoren) nodig om de juiste conformatie aan te nemen. Cofactoren kunnen anorganische ionen zijn (bijvoorbeeld zink) of organische moleculen zoals nicotinamide-adenine-dinucleotide (NAD⁺), vaak een co-enzym genoemd. Deze moleculen nemen rechtstreeks deel aan de reactie of stabiliseren de structuur van het enzym. Onvoldoende beschikbaarheid van cofactoren beperkt het aantal actieve enzymen en vertraagt de algehele reactiesnelheid.

Substraten:de combinatie van substraat en enzymen

Enzymen zijn zeer specifiek. Een β-fructosidase kan geen zuurstof vrijmaken uit hemoglobine, net zoals lactase geen zetmeel kan verteren. Om een ​​reactie te laten verlopen, moeten zowel het enzym als het substraat ervan in compatibele concentraties aanwezig zijn. Als een cel overvloedig substraat maar een beperkt enzym bevat, verhoogt het toevoegen van meer enzym de reactiesnelheid, en omgekeerd. Zodra een van beide componenten verzadiging bereikt, levert verdere toevoeging van de andere componenten een afnemend rendement op.

Maximalisatie van de reactiesnelheid:meer enzymen, meer cofactoren, meer substraat

Het verhogen van de snelheid van een door enzym gekatalyseerde reactie verandert niets aan de intrinsieke omzettijd van een individueel enzymmolecuul. In plaats daarvan verhoogt het het totale aantal gelijktijdige katalytische gebeurtenissen door ervoor te zorgen dat meer enzymmoleculen zich in hun actieve, correct gevouwen toestand bevinden. Het aanvullen van zink kan bijvoorbeeld extra kopieën van zinkafhankelijke DNA-polymerasen activeren, waardoor de DNA-replicatie wordt versneld. Op dezelfde manier kan het verhogen van de co-enzymniveaus of het verstrekken van overtollig substraat de pool van actieve enzymcomplexen vergroten, wat leidt tot een meetbare stijging van de algehele metabolische doorvoer.