1. Cofactors:

* metaalionen: Veel enzymen vereisen metaalionen zoals zink, magnesium, ijzer of koper om te functioneren. Deze ionen kunnen deelnemen aan katalyse, stabiliseren de enzymstructuur of helpen bij substraatbinding.

* Co -enzymen: Dit zijn organische moleculen die enzymen helpen bij hun katalytische activiteit. Ze zijn vaak afgeleid van vitamines en kunnen fungeren als elektronendragers, overdrachtsgroepen of specifieke chemische functionaliteiten bieden. Voorbeelden zijn NAD+, FAD, Coenzyme A en tetrahydrofolzuur.

2. Prothetische groepen:

* Niet-eiwitcomponenten: Deze zijn strak gebonden, vaak permanent bevestigd aan het enzym. Het kunnen metaalionen, organische moleculen of zelfs andere eiwitten zijn. Ze dragen bij aan de katalytische activiteit van het enzym en spelen vaak een cruciale rol in de functie ervan.

3. Coenzymen versus prothetische groepen:

Het belangrijkste verschil tussen co -enzymen en prothetische groepen is de sterkte van hun associatie met het enzym. Co -enzymen binden losjes en kunnen dissociëren van het enzym, terwijl prothetische groepen strak gebonden zijn en vaak permanent bevestigd zijn.

Voorbeelden:

* Carbonische anhydrase: Vereist zinkionen voor zijn katalytische activiteit.

* alcoholdehydrogenase: Vereist NAD+ als co -enzym voor het oxideren van alcoholen.

* Cytochrome C oxidase: Bevat heem, een prothetische groep die zuurstof bindt.

Belang:

Deze niet-eiwitmoleculen zijn essentieel voor de juiste werking van veel enzymen. Ze dragen vaak bij aan de katalytische activiteit, substraatspecificiteit en algehele stabiliteit van het enzym. Inzicht in de rol van deze moleculen is cruciaal voor het begrijpen van enzymmechanismen en het ontwikkelen van geneesmiddelen of behandelingen die zich richten op specifieke enzymatische processen.