Covalente bindingen:

* peptidebindingen: Dit zijn de primaire bindingen die aminozuren aan elkaar verbinden om eiwitten te vormen. Ze worden gevormd door een uitdrogingsreactie tussen de carboxylgroep van het ene aminozuur en de aminogroep van het andere.

* Glycosidische bindingen: Deze bindingen verbinden suikermonomeren om koolhydraten te vormen. Ze worden gevormd tussen de anomere koolstof van de ene suiker en een hydroxylgroep van de andere.

* fosfodiester -bindingen: Deze bindingen verbinden nucleotiden samen om nucleïnezuren te vormen (DNA en RNA). Ze worden gevormd tussen de fosfaatgroep van het ene nucleotide en de suiker van het volgende.

* esterbindingen: Deze worden aangetroffen in lipiden, die glycerol koppelen aan vetzuren in triglyceriden.

Niet-covalente bindingen:

* Waterstofbindingen: Deze zijn zwak maar talrijk en spelen een belangrijke rol bij het vouwen van eiwitten, DNA-structuur en interacties tussen enzym-substraat. Ze omvatten een gedeeld waterstofatoom tussen een zeer elektronegatief atoom zoals zuurstof of stikstof.

* ionische bindingen: Dit zijn elektrostatische interacties tussen tegengesteld geladen groepen, zoals die gevonden in zoutbruggen tussen aminozuren in eiwitten.

* van der Waals krachten: Dit zijn zwakke attracties op korte afstand tussen moleculen als gevolg van tijdelijke schommelingen in elektronenverdeling.

* Hydrofobe interacties: Dit zijn krachten die niet-polaire moleculen aandrijven om samen in water te clusteren. Ze spelen een rol bij het vouwen van eiwitten en membraanvorming.

Deze bindingen, zowel covalente als niet-covalente, werken samen om de ingewikkelde structuren en functies van complexe biomoleculen te creëren, waardoor ze essentiële rollen kunnen vervullen in biologische processen.